Технология продукции общественного питания

ТЕХНОЛОГИЯ
ПРОДУКЦИИ
ОБЩЕСТВЕННОГО
ПИТАНИЯ

Под редакцией 
доктора технических наук, профессора 
А.С. Ратушного

Рекомендовано учебно-методическим объединением по образованию
в области технологии продукции и организации общественного питания
в качестве учебника для студентов высших учебных заведений,
обучающихся по направлению 19.03.04 «Технология продукции
и организация общественного питания»

УЧЕБНИК

Москва                                        2019

ИНФРА-М

УДК 641.5(075.8)
ББК 36.99я73
 
Т38

 
Т38 
 
Технология продукции общественного питания : учебник / А.С. Ратушный, Б.А. Баранов, Т.В. Шленская [и др.] ; под ред. А.С. Ратушного. — 
М. : ФОРУМ : ИНФРА-М, 2019. — 240 с. — (Высшее образование: Бакалавриат).

ISBN 978-5-00091-679-7 (ФОРУМ)
ISBN 978-5-16-015074-1 (ИНФРА-М, print)
ISBN 978-5-16-102260-3 (ИНФРА-М, online)

В учебнике рассмотрены процессы, происходящие в продуктах под 
влиянием различных способов их обработки. Приведены данные по изменению нутриентов и их влиянию на качество готовой продукции.
Соответствует требованиям федеральных государственных образовательных стандартов высшего образования последнего поколения. 
Учебник предназначен для студентов высших учебных заведений, обучающихся по направлению подготовки 19.03.04 «Технология продукции 
и организация общественного питания».

УДК 641.5(075.8)
ББК 36.99я73

Р е ц е н з е н т ы:
Артемова Е.Н. — кандидат технических наук; 
Перфилова О.В. — кандидат технических наук

А в т о р ы:
Ратушный А.С., Баранов Б.А., Шленская Т.В., Липатова Л.П., Жубрева Т.В., Троицкая Е.Я., Соколов А.Ю., Аминов С.С.

ISBN 978-5-00091-679-7 (ФОРУМ)
ISBN 978-5-16-015074-1 (ИНФРА-М, print)
ISBN 978-5-16-102260-3 (ИНФРА-М, online)
© Коллектив авторов, 2016
© ФОРУМ, 2016

Введение

Общественное питание представляет собой питание, предоставляемое населению в общественных местах — ресторанах, кафе, столовых и др. Таким образом, общественное питание является альтернативой домашнему питанию.
Кулинарная обработка продовольственного сырья и пищевых
продуктов оказывает двоякое влияние на качество готовой продукции: с одной стороны, улучшаются основные показатели пищевой
ценности готовой продукции, с другой — разрушаются витамины и
образуются новые вещества, чуждые организму человека. Задачей работников общественного питания является всестороннее изучение
технологических процессов производства кулинарной продукции с
целью минимизации отрицательного воздействия кулинарной обработки на продукты и обеспечения высокой пищевой ценности готовой пищи. Для обеспечения этой основной задачи на предприятиях
общественного питания приготовлением пищи заняты дипломированные повара, кондитеры и специалисты, имеющие профессиональное образование в области технологии продукции общественного питания и смежных научных дисциплин.
Технология продукции общественного питания как научная дисциплина базируется на химии, физике и других фундаментальных
науках и тесно связана с товароведением пищевых продуктов, санитарией и гигиеной питания, оборудованием предприятий общественного питания и другими дисциплинами. Научнотеоретическое обоснование технологических процессов производства продукции общественного питания впервые дал в своих научных трудах доктор
технических наук, профессор Д.И. Лобанов на кафедре технологии
продуктов общественного питания Московского института народного
хозяйства имени Г.В. Плеханова в период 1950—1960 гг. В последующие годы исследования в этой области были развиты его учениками.

В учебнике описаны процессы, протекающих в пищевых продуктах при кулинарной обработке.
В подготовке учебника приняли участие ведущие ученые Российского экономического университета имени Г.В. Плеханова, Московского государственного университета технологий и управления имени
К.Г. Разумовского.
Учебник подготовлен под редакцией доктора технических наук,
профессора А.С. Ратушного.

4
Введение

Глава 1
ИЗМЕНЕНИЯ БЕЛКОВ
И ДРУГИХ АЗОТИСТЫХ ВЕЩЕСТВ

В технологических процессах производства продукции общественного питания белки пищевых продуктов подвергаются гидратации, дегидратации, денатурации и деструкции, а низкомолекулярные
азотистые вещества — пиролизу с образованием новых химических
веществ.
Указанные процессы поразному влияют на пищевую ценность и
безопасность пищи и требуют более детального рассмотрени

1.1. Гидратация и дегидратация белков

Гидратация белков в пищевых продуктах и ее и изменения тесно
связаны с формами связи воды с продуктом. Различают четыре формы связи влаги с материалами и, в частности, с компонентами пищевых продуктов: химическую, адсорбционную, осмотическую и капиллярносвязанную.
Химически связанную воду подразделяют на воду гидрата в составе гидроксильных групп (ионная связь) и воду молекулярных соединений в виде кристаллогидратов (молекулярная связь). Из всех форм
связи химически связанная вода обладает наибольшей энергией.
Адсорбционносвязанная вода характеризуется средней интенсивностью прочности связи. Она образуется в результате притяжения
диполей воды полярными молекулами, расположенными на поверхности субстрата. При образовании такой связи молекулы воды могут
сохранять свои свойства, в этом случае происходит физическая адсорбция. Если молекула воды расщепляется на ионы, то происходит
химическая адсорбция, или хемосорбция. Одновременно с адсорбцией водяных паров или воды на поверхности молекул продукта возможна диффузия влаги в массу сорбента. В этом случае наблюдается
процесс абсорбции.

Увлажнение капиллярнопористых тел, к которым относится
большинство пищевых продуктов, происходит в результате адсорбции влаги, образования раствора и проникания его в клетки пищевого продукта за счет разности концентраций растворенных веществ.
Образуется осмотически связанная вода.
Пищевые продукты представляют собой капиллярнопористые
тела с порами различного диаметра, которые могут быть заполнены
жидкостью. Капиллярносвязанная влага образуется в результате адсорбции воды стенками капилляров и понижения давления водяного
пара над вогнутым мениском жидкости.
Гидратация белков пищевых продуктов в основном обусловлена
адсорбционнои химически связанной водой.
Аминокислоты, из которых состоит белок, относятся к амфотерным веществам, обладающим одновременно свойствами кислот и оснований. Это объясняется тем, что все аминои карбоксильные группы аминокислот заняты в образовании пептидных связей. В молекулах
диаминокислот остаются свободными аминогруппы, а в молекулах моноаминодикарбоновых кислот — карбоксильные группы. Например,
при растворении белка в воде от карбоксильных групп отщепляются
протоны, и белок приобретает свойства слабой кислоты, появляющиеся в растворе протоны присоединяются к NH2группам, вследствие
чего они переходят в ионизированную форму — NH3
+. В сильнокислой
среде биполярный ион аминокислоты превращается в катион, способный двигаться к катоду в электрическом поле. В щелочной среде биполярный ион аминокислоты превращается в анион. Таким образом, молекула белка несет положительный или отрицательный заряд.
Амфотерность белков определяется не только присутствием свободных карбоксильных или аминогрупп в белке, но и наличием других функциональных группировок. Слабо выраженными кислотными
свойствами обладают SHгруппа цистеина и ОНгруппа тирозина.
Поскольку молекула воды также обладает полярностью, то при
контакте белка с водой диполи воды адсорбируются поверхностью
белковой молекулы, группируясь вокруг полярных групп. Эти группы
называют гидрофильными.
Адсорбционная вода удерживается белком благодаря образованию между их молекулами водородных связей, которые относятся к
разряду относительно слабых. Однако это свойство компенсируется
значительным их числом: каждая молекула воды способна образовать
четыре водородные связи, которые распределяются между полярными группами белка и соседними молекулами воды. В результате ад6
Глава 1. Изменения белков и других азотистых веществ

сорбционная вода в белке оказывается довольно прочно связанной:
она не отделяется от белка самопроизвольно и не может служить растворителем для других веществ.
На поверхности белковой молекулы имеется два вида полярных
групп: связанные и свободные. Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные) присоединяют молекулу воды благодаря молекулярной
адсорбции, величина которой постоянна для каждого вида белка и
незначительно влияет на изменение степени гидратации белков.
Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот), диссоциируя в растворе,
определяют суммарную величину заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды свободными полярными группами называется ионной адсорбцией.
Среди факторов, обусловливающих степень гидратации белков,
следует выделить рН среды, концентрацию белковых растворов, природные свойства белка и др.
Ионизация ионогенных групп в результате ионной адсорбции
приводит к тому, что в растворе белковые глобулы ведут себя как макроионы, знак и величина заряда которых зависят от рН и состава растворителя. Величину рН, отвечающую равенству общего числа положительных зарядов общему числу отрицательных, т. е. суммарному
или эффективному заряду глобулы, равному нулю, называют изоэлектрической точкой (ИЭТ) белка.
Изоэлектрическая точка — основная электрохимическая константа белков. Белки в этой точке электронейтральны, а их набухаемость и растворимость наименьшие. Снижение растворимости белков при достижении электронейтральности их молекул широко используется для выделения их из растворов, например, при получении
белковых изолятов.
Каждый белок характеризуется своей изоэлектрической точкой
(рН): пепсин — 1,0; яичный альбумин — 4,7; сывороточный альбумин — 4,59; желатин — 5,05; лактоглобулин — 5,1; фосфорилаза —
5,8; гемоглобин — 6,87; химотрипсин — 8,6; рибонуклеаза — 9,4; лизоцим — 10,5; цитохром — 10,65.
Значение рН белкового раствора в ИЭТ соответствует прекращению переноса макроионов белка в электрическом поле. Если величина рН раствора будет отклоняться от ИЭТ белка, то его эффективный
заряд увеличится. В области рН выше ИЭТ он будет отрицательным в
результате подавления диссоциации основных групп в щелочной сре1.1. Гидратация и дегидратация белков
7

де. Напротив, при рН ниже ИЭТ белок будет обладать суммарным
положительным зарядом вследствие подавления диссоциации карбоксильных и других кислотных групп.
Таким образом, изменяя рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки, можно повышать степень гидратации белка за
счет адсорбционносвязанной воды.
В общественном питании способность белков мяса к дополнительной гидратации используют при мариновании мяса перед жаркой.
При этом мясо и рыбу обрабатывают пищевой кислотой (уксусной,
лимонной, молочной и др.) или натуральными фруктовыми соками,
содержащими смесь пищевых кислот. При этом рН мяса снижается до
3,0...3,5, т. е. ниже изоэлектрической точки основных белков мяса.
При тепловой кулинарной обработке такое мясо меньше обезвоживается, что позволяет получать готовые изделия с более высокими органолептическими показателями качества (сочность, вкус, консистенция). В мясной фарш также добавляют до 8 % воды для получения
более сочных рубленых мясных изделий (бифштексы, шницели, котлеты, биточки, зразы, рулеты, фрикадельки, тефтели, люлякебаб).
В мясной промышленности дополнительная гидратация белков
мяса достигается добавлением пищевых фосфатов, смещающих рН
мяса в нейтральную и слабощелочную сторону от изоэлектрической
точки белков мяса.
В растворах небольшой концентрации молекулы белка полностью гидратированы изза присутствия избыточного количества
воды. Такие белковые растворы содержатся в молоке, жидком тесте, в
некоторых смесях на основе яичного меланжа и пр.
В концентрированных белковых растворах и обводненных белковых студнях при добавлении воды происходит дополнительная гидратация белков. Это наблюдается, например, при добавлении к яичной
массе, предназначенной для изготовления омлетов, воды или молока.
При последующей тепловой обработке в результате денатурации белков и структурообразования получается студень, удерживающий всю
содержащуюся в белковом растворе влагу. Эффективность дополнительной гидратации в данном случае заключается в улучшении реологических показателей студня — в снижении его механической прочности и упругости. Все вместе взятое создает ощущение нежности и
сочности готового продукта.
В результате гидратации белки растворяются и набухают. Растворению белка всегда предшествует процесс набухания. Оно характерно

8
Глава 1. Изменения белков и других азотистых веществ

для всех высокомолекулярных соединений и никогда не наблюдается
у низкомолекулярных веществ.
Процесс растворения условно можно разделить на четыре стадии.
В первой стадии до начала растворения система состоит из чистых
компонентов — низкомолекулярной жидкости и полимера (белка).
Вторая стадия процесса — набухание — заключается в том, что молекулы жидкости проникают в погруженный в нее белок, раздвигают
полипептидные цепочки и разрыхляют его. Расстояние между молекулами в белке, а также его масса и объем увеличиваются. Третья стадия растворения заключается в том, что по мере набухания объем
белка и расстояние между макромолекулами увеличиваются настолько, что макромолекулы начинают отрываться друг от друга и переходить в слой низкомолекулярной жидкости. В четвертой стадии растворения молекулы полимера равномерно распределены по всему
объему системы, образуя истинный гомогенный раствор.
Набухание, как и растворение, носит избирательный характер.
Белки (полярные полимеры) хорошо набухают в полярных жидкостях. Например, желатин хорошо набухает в воде.
Скорость набухания зависит от температуры. Однако существуют
определенные температурные интервалы, в которых белок под воздействием тепла денатурирует, а следовательно, теряет способность к
гидратации и набуханию. Скорость набухания увеличивается с увеличением степени измельченности полимера, так как это вызывает увеличение поверхности соприкосновения набухающего вещества с растворителем. На степень и скорость набухания влияет возраст белка:
чем он меньше, тем степень и скорость набухания больше. Скорость
и степень набухания некоторых белков зависят от рН среды. Например, белки муки набухают лучше при рН < 7, т. е. в кислой среде. Эту
зависимость к набуханию от величины рН используют в процессе
приготовления некоторых пищевых продуктов, например, при производстве слоеного теста.
Дополнительная гидратация белков имеет большое практическое
значение при производстве мясных рубленых полуфабрикатов, когда
к измельченному мясу добавляют воду, поваренную соль и другие
компоненты. При перемешивании этих компонентов процесс гидратации белков состоит из накладывающихся друг на друга двух процессов — растворения одних белков и набухания других с образованием
студней. При этом повышается липкость массы, в результате чего она
хорошо формуется в виде полуфабрикатов, предназначенных для тепловой обработки.

1.1. Гидратация и дегидратация белков
9

Фарш представляет собой сложную полидисперсную систему, в
которой роль дисперсионной среды выполняет водный раствор белков, низкомолекулярных органических и неорганических веществ, а
дисперсной фазой служат обрывки (частицы) мышечной, соединительной и жировой тканей, а также хлеба и других компонентов. Частицы в фарше связаны между собой молекулярными силами сцепления и образуют сплошную объемную сетку или своеобразный пространственный каркас. Одновременно частицы взаимодействуют и с
дисперсионной средой, с которой они составляют единое целое, причем часть дисперсионной среды связана с частицами дисперсной
фазы прочнее, чем частицы между собой.
Важной характеристикой сырого фарша является липкость, которая зависит от количества белка, находящегося в растворенном состоянии в водяной фазе. Липкость определяет связность структуры
готового фарша.
Свойства мясного фарша зависят от его состава, степени измельчения, влажности, природы и концентрации растворенных в воде веществ, водосвязывающей способности компонентов и прочности
связи между дисперсными частицами.
Степень измельчения мясного сырья определяет характер разрушения клеточной структуры и переход в окружающую среду содержимого клеток, а также величину дисперсных частиц.
При увеличении степени измельчения возрастают дисперсность
частиц и доля растворенного белка в дисперсионной среде, что повышает водосвязывающую способность фарша. Последняя зависит также от качества исходного мясного сырья, и в первую очередь от его
рН. Мясо с высоким значением рН (6,2 и более) способно удерживать
значительное количество воды. Увеличение доли прочносвязанной
белками воды приводит к нарастанию прочностных свойств в системе, что нежелательно, поэтому количество воды, добавляемой при
приготовлении фарша, должно быть таким, чтобы сырой фарш хорошо формовался, а готовое изделие было нежным и сочным. При выработке мясных рубленых полуфабрикатов количество воды определяется рецептурой, но для получения готового изделия высокого качества необходимо учитывать качество мясного сырья и добавок (их
водосвязывающую способность).
Сухие белки муки, круп, бобовых, содержащиеся в продуктах в
виде частиц высохшей протоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Классическим примером гидратации такого типа явля10
Глава 1. Изменения белков и других азотистых веществ