Биоорганическая химия, 2024, № 5

Российская академия наук
БИООРГАНИЧЕСКАЯ  
ХИМИЯ
Том 50     № 5     2024     Сентябрь–Октябрь
Журнал основан в январе 1975 г.
Выходит 6 раз в год 
ISSN 0132-3423
Журнал издается под руководством  
Отделения биологических наук РАН
Главный редактор
С.Н. Кочетков
М е ж д у н а р о д н ы й   р е д а к ц и о н н ы й   с о в е т
А.А. Богданов, А.Н. Гречкин, М.П. Кирпичников,  
И.А. Михайлопуло, Н.Ф. Мясоедов,
Ш.И. Салихов, В.А. Стоник, М.С. Юнусов,  
Michael G. Blackburn (UK), Jin Han (South Korea),
Amelia Pilar Rauter (Portugal), Chau Van Minh (Vietnam),  
Andrei V. Zvyagin (Australia)
Р е д а к ц и о н н а я   к о л л е г и я
А.С. Арсеньев, С.О. Бачурин, В.В. Веселовский, В.В. Власов,  
А.Г. Габибов, Т. Гианик, С.М. Деев, Н.Л. Еремеев, Р.Г. Ефремов,  
В.М. Липкин, С.А. Лукьянов (зам. главного редактора),
И.В. Михура (ответственный секретарь), А.Р. Хомутов,  
Н.Э. Нифантьев, Т.В. Овчинникова (зам. главного редактора),
Т.С. Орецкая, П.М. Рубцов, Л.Д. Румш, Е.Д. Свердлов,  
В.Г. Туманян, А.И. Усов, Yuri V. Kotelevtsev (Scotland),  
Vladlen Z. Slepak (USA), Konstantin E. Petrukhin (USA),  
Le Thi Hien (Vietnam), Rao Desirazu Narasimha (India)
Заведующий редакцией Н.И. Короленко  
Научный редактор М.Е. Субботина  
Редактор Е.А. Пантелеева
Верстка Н.И. Короленко
Адрес редакции: 117997 ГСП, Москва, В-437,
ул. Миклухо-Маклая, 16/10, корп. 32, комн. 509
Телефон: +7 (495) 330-77-83
Электронная почта: rjbc@ibch.ru;  
korolenkoibch@yandex.ru 
Адрес сайта: https://www.rjbc.online
Москва
ФГБУ «Издательство «Наука»
© Российская академия наук, 2024
© Редколлегия журнала 
     “Биоорганическая химия” 
     (составитель), 2024

СОДЕРЖАНИЕ
Том 50, номер 5, 2024
Особенности аминокислотного состава желатинов из органов и тканей ряда сельскохозяйственных 
животных (обзорная статья)
С. Ю. Зайцев 
577
Разработка метода флуоресцентно-констрастирующего иммуноокрашивания для 3D-визуализации 
астроцитарной ультраморфологии
К. Е. Мочалов, О. И. Сутягина, А. В. Алтунина, Д. О. Соловьева, А. Е. Ефимов, В. А. Жучков, 
С. П. Чумаков, В. А. Олейников
591
Производные 3-гидроксихиназолина, аналоги эрастина, индуцируют ферроптоз в клетках 
колоректального рака
В. Н. Осипов, А. А. Вартанян, Д. А. Хоченков, Д. В. Гусев, О. В. Фатеенкова, 
Д. С. Хачатрян, Л. М. Борисова
601
Структурно-функциональные особенности белок-полисахаридных комплексов на основе 
цистеиновых протеаз и гидрофильно модифицированного хитозана
М. С. Лавлинская, А. В. Сорокин, С. С. Гончарова, М. Г. Холявка, 
М. С. Кондратьев, В. Г. Артюхов
612
Подход к получению циклических фоторасщепляемых РНК для фотоактивируемой системы 
CRISPR/Cas9
Е. В. Иванская, М. И. Мещанинова, М. А. Воробьева, Д. О. Жарков, Д. С. Новопашина
622
Синтез пептидных фрагментов гликопротеина Spike SARS-CoV-2 и изучение их связывания  
с клетками крови человека
О. В. Грибовская, В. В. Янченко, А. М. Цыганков, В. П. Мартинович
636
АТР-зависимые LonBA-протеазы бацилл и клостридий
А. Г. Андрианова, А. М. Куджаев, И. В. Смирнов, Т. В. Ротанова
649
Boc/Bzl-твердофазный синтез пептида дельторфина II и его аналогов без применения безводного 
фтористого водорода
В. Н. Азев, Л. Г. Мустаева, Е. Ю. Горбунова, Л. К. Байдакова, А. Н. Чулин, Л. Н. Маслов, 
А. В. Мухомедзянов, М. В. Молчанов, А. И. Мирошников
657
ПИСЬМА РЕДАКТОРУ
Получение активных аминогрупп на поверхности полиэтилентерефталатной пленки  
и их количественная оценка для технологии биологических микрочипов
Г. Ф. Штылев, И. Ю. Шишкин, С. А. Лапа, В. Е. Шершов, В. Е. Барский, С. А. Поляков, 
В. А. Василисков, О. А. Заседателева, В. Е. Кузнецова, А. В. Чудинов 
665
Иммобилизация белковых зондов на биочипах с ячейками из щеточных полимеров
Г. Ф. Штылев, И. Ю. Шишкин, В. Е. Шершов, В. Е. Кузнецова, Д. А. Качуляк, 
В. И. Бутвиловская, А. И. Левашова, В. А. Василисков, О. А. Заседателева, А. В. Чудинов
672

Выявление мутаций генов IDH1/2 в образцах опухоли c низкой представленностью  
мутантного аллеля 
В. О. Варачев, Д. А. Гуськов, О. Ю. Сусова, А. П. Шехтман, Д. В. Рогожин, С. А. Суржиков, 
А. В. Чудинов, А. С. Заседателев, Т. В. Наседкина
686
Использование флуоресцентной времяразрешенной микроскопии для повышения селективности 
флуорогенных красителей ряда арилиден-имидазолонов в отношении эндоплазматического 
ретикулума
А. Р. Гильванов, А. Ю. Смирнов, С. А. Краснова, И. Д. Соловьев, А. П. Савицкий, 
Ю. А. Богданова, М. С. Баранов
694

БИООРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ, 2024, том 50, № 5, с. 577-590
ОБЗОРНАЯ СТАТЬЯ
УДК 577.112.3665.931.7
ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА 
ЖЕЛАТИНОВ ИЗ ОРГАНОВ И ТКАНЕЙ РЯДА 
СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННЫХ ЖИВОТНЫХ
‹ 2024 г. С. Ю. Зайцев
, 

 ФГБНУ ³Федеральный исследовательский центр животноводства - ВИЖ им. акад. Л.К. Эрнста´,
Россия, 142132 Подольск, Дубровицы, 60
Поступила в редакцию 05.01.2024 г.  
После доработки 21.01.2024 г.  
Принята к публикации 22.01.2024 г.
Желатины образуются при технологических процессах переработки белков соединительной ткани 
животных (прежде всего коллагенов) и с биохимической точки зрения представляют собой различные 
полипептидные продукты. В большинстве случаев желатины, как коммерческие продукты, на 
52.5 производятся из кожи и костей крупного рогатого скота (КРС), на 46.0 - из кожи свиней 
и только на 1.5 - с использованием других видов животных. В начале XXI века основная масса 
произведенных желатинов используется в пищевых продуктах, около трети - в медицинском секторе 
и только a6 - в технических или других областях промышленности. В настоящее время усилилась 
тенденция к здоровому образу жизни, что, наряду с религиозно-культурными традициями многих 
стран, побуждает ученых искать источники желатинов, не относящиеся к млекопитающим, но 
близкие к ним по физико-химическим и функциональным характеристикам. Поэтому в последнее 
время появилась тенденция к некоторому снижению гигантского объема производства желатинов 
из млекопитающих (КРС и свиней), но пока несущественному по сравнению с относительным 
ростом производства желатинов из субпродуктов и отходов промышленного птицеводства, тем 
более что за последние десятилетия мировое производство мяса птицы выросло более чем на треть. 
Показано оптимальное содержание аминокислот (АК) и их соотношений в желатинах из кожи КРС 
и свиней для их дальнейшего использования. Конечно, содержание АК в желатинах из кожи свиньи 
и КРС, определенное в различных технологических условиях, может существенно отличаться, но 
в целом эти отличия носят не критический характер, поэтому иногда желатины получают из смеси 
отходов животноводства. Недавно в России была предложена композиция белковых ингредиентов 
из гидролизатов кожи свиньи и КРС с добавками высушенной плазмы крови, которая имела более 
³ценный´ АК-состав, чем в традиционных желатинах, что позволило авторам сделать предположение 
о повышенной биологической и пищевой ценности разработанного продукта. Кроме того, ряд авторов 
обнаружил улучшение отдельных показателей и биологических свойств желатинов из смеси отходов 
животноводства при образовании некоторых специфических пептидов. Таким образом, в настоящее 
время активно разрабатываются новые композиции на основе известных желатинов с оптимальным 
АК-составом, способствующим улучшению питательных и функциональных свойств. Научная и 
практическая значимость данного обзора заключается в детальном описании основных исследований 
по АК-составу желатинов и выявлении взаимосвязи их АК-состава с ключевыми биохимическими 
и технологическими показателями материалов на основе желатинов. 
Ключевые слова: аминокислотный состав, белки, желатины и коллагены, биохимия животных
DOI: 10.31857/S0132342324050018, EDN: LSGJXZ
СОДЕРЖАНИЕ
1. ВВЕДЕНИЕ
578
2. СОДЕРЖАНИЕ АМИНОКИСЛОТ В РАЗЛИЧНЫХ ЖЕЛАТИНАХ
579
Сокращения: АК - аминокислоты; КРС - крупный рогатый скот.
# Автор для связи: (тел.: 7 (4967) 651-363; 7 (499) 237-42-81; эл. почта: s.y.zaitsev#mail.ru).
577

ЗАЙЦЕВ
2.1. Аминокислотный состав желатинов из кожи и костей крупного рогатого скота 
580
2.2. Аминокислотный состав желатинов свиней 
583
2.3. Аминокислотный состав желатинов из субпродуктов и отходов промышленного 
птицеводства
585
3. ЗАКЛЮЧЕНИЕ
587
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
587
1. ВВЕДЕНИЕ
она может быть рекомендована для понимания 
методических подходов и этапов развития 
большого научного направления исследований 
аминокислот (АК) и других биоорганических 
соединений. 
Имея такую большую и славную историю [1], 
в настоящее время в мире активно продолжаются 
исследования АК-состава органов и тканей 
именно сельскохозяйственных животных, что 
имеет не только фундаментальное [2-4], но и 
важное прикладное значение [5-7]. Например, 
исследования АК-состава органов и тканей 
основных видов сельскохозяйственных животных 
связаны как с оптимизацией их кормления, 
содержания, получения качественных продуктов 
питания животного происхождения [5-7], так и 
с переработкой субпродуктов животноводства 
в полезные пищевые или технические добавки 
[8, 9], что ярко иллюстрируется продуктами и 
материалами на основе желатинов животного 
происхождения [10]. По заявлениям ряда ав- 
торов [8], в мире существует необходимость в 
увеличении производства желатинов различного 
типа (пищевых и технических), которое с 2011 
по 2018 гг. увеличилось практически на треть [8]. 
 
Согласно ряду международных источников [8-10], 
прогнозируется большой рост мирового рынка 
желатина. Например, к концу 2027 г. общий 
объем рынка желатина может составить 6.7 млрд 
долларов США при среднегодовом темпе роста 
9.29 [10]. 
Как известно, желатины образуются при техно- 
логических процессах переработки белков соеди- 
нительной ткани животных (прежде всего кол- 
лагенов) и с формальной точки зрения представ- 
ляют собой различные полипептидные продукты 
[11-14]. Многочисленные определения желатина 
приводятся практически в каждой статье, упоми- 
нающей этот важный продукт, в том числе в 
публикациях, цитируемых выше и ниже в данном 
обзоре. В большинстве случаев желатины, как 
коммерческие продукты, на 52.5 производились 
из кожи и костей крупного рогатого скота (КРС), 
на 46.0 - из кожи свиней и только на 1.5 - с 
использованием других видов животных [14]. 
В тематику Института биоорганической хи- 
мии (ИБХ) АН СССР (ныне ИБХ им. акад. М.М. Ше- 
мякина и Ю.А. Овчинникова РАН), связанную со 
структурно-функциональными исследованиями 
различных пептидов и белков, мне повезло вклю- 
читься после зачисления стажером-исследователем 
в лабораторию полимеров для биологии с 16 октября 
1980 г. (зав. лабораторией проф. В.П. Зубов). 
Лаборатория была создана директором ИБХ 
 
акад. Ю.А. Овчинниковым для решения ряда 
прикладных проблем биоорганической химии, 
физико-химической биологии и биотехнологии. 
Одними из главных направлений нашей лабора- 
тории были хроматографический анализ пептидов 
и белков, включая их аминокислотный состав; 
создание специфических хроматографических ма- 
териалов для разделения мембранных белков 
 
и липидов; получение ультратонких пленочных 
и супрамолекулярных систем на основе синте- 
тических и природных полимеров. Ю.А. Овчин- 
ников регулярно посещал нашу лабораторию 
после ее переезда из помещений корпуса ³А´ 
МГУ в один из первых корпусов (№ 34) нового 
здания ИБОХ АН СССР, поскольку ему (и как 
 
директору, и как ученому) было важно лично 
посмотреть, как функционирует научная лабора- 
тория в помещениях, оснащенных новой лабора- 
торной мебелью (по удобству работы не имеющей 
аналогов в СССР) и специальным оборудованием. 
При этом он всегда искренне интересовался 
работой молодых сотрудников лаборатории и 
периодически читал лекции для студентов как 
в МГУ и ИБХ, так и на зимних молодежных 
научных школах в Пущино, куда мы с радостью 
приезжали при первой возможности. Также хочу 
отметить замечательную книгу Ю.А. Овчинникова 
³Биоорганическая химия´ [1], которая стала для 
меня одной из первых систематических книг 
по аминокислотному составу белков и другим 
многочисленным вопросам биоорганической 
химии, а также очень помогала мне не только в 
научной работе, но и при проведении занятий со 
студентами и аспирантами. Эта книга Ю.А. Овчин- 
никова не потеряла своего значения и в наше время, 
БИООРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ          том 50          № 5          2024

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ ЖЕЛАТИНОВ ЖИВОТНЫХ 
суперспиральной структуры коллагена [11, 15, 18], 
 
но важная роль здесь принадлежит HyPro, а 
также серину (Ser) и треонину (Thr) за счет 
возможности гидроксильных групп поддерживать 
межцепочечные связи [11-18]. Таким образом, 
структурно-функциональные особенности белков 
определяются их первичными аминокислотными 
последовательностями, что полностью согласуется 
с фундаментальными основами современной 
химии белков, заложенными во многих работах 
акад. Ю.А. Овчинникова и сотрудников. Здесь, изза краткости обзора, предлагаю читателям вновь 
обратиться к замечательной книге Ю.А. Овчин- 
никова [1], которая до сих пор является настольным 
пособием для студентов и преподавателей, моло- 
дых научных сотрудников и меня лично. Вплотную 
аминокислотным анализом мне пришлось зани- 
маться в период длительных зарубежных коман- 
дировок, работы заведующим кафедрой органи- 
ческой и биологической химии Московской госу- 
дарственной академии ветеринарной медицины и 
биотехнологии им. К.И. Скрябина, а исследованием 
особенностей АК-состава белков крови и других 
органов и тканей ряда видов сельскохозяйственных 
животных - в настоящее время в ФГБНУ ФИЦ 
ВИЖ им. акад. Л.К. Эрнста. Ряд данных послед- 
них лет по этим вопросам собран в монографии 
 
2022 г. [19]. 
Цель данного исследования - выявление об- 
щих параметров и отличительных особенностей 
АК-состава желатинов из коллагенов основных 
видов сельскохозяйственных животных (прежде 
всего КРС, свиней и птиц) для оценки состояния 
и перспектив промышленного применения таких 
желатинов. 
2. СОДЕРЖАНИЕ АМИНОКИСЛОТ  
В РАЗЛИЧНЫХ ЖЕЛАТИНАХ
Наиболее общий и самый дешевый комп- 
лексный способ получения желатинов - дена- 
турация растворимых коллагенов животных при 
термическом воздействии и гидролизе, ката- 
лизируемом кислотой или щелочью (в присутствии 
или в отсутствие катализаторов) [20-24]. В 
простейшем случае термическая денатурация 
образцов декальцинированной соединительной 
ткани происходит либо в жестких условиях в 
случае костей и кожи крупного рогатого скота 
(КРС) [20, 21], либо в более в мягких условиях 
путем нагревания коллагена в нейтральных 
или слабокислых условиях до a40ƒС [22, 23]. В 
первый момент разрушаются только водородные 
связи и гидрофобные взаимодействия, т.е. 
происходит дестабилизация спиралей коллагенов, 
По данным Института производителей желатина 
Америки (Gelatin Manufacturers Institute of America) 
[14], в начале XXI века 63 желатина используется 
в пищевых продуктах, 31 - в медицинском сек- 
торе и 6 - в технических или других областях 
промышленности [8-10]. Интересно, что в пос- 
леднее время ³кошерный/халяльный статус´ стал 
одним из основных индикаторов по отношению к 
желатину млекопитающих на глобальном рынке 
продовольствия с точки зрения маркетинга 
[8-10]. Кроме религиозно-культурных традиций 
в настоящее время усилилась тенденция к здо- 
ровому образу жизни, что побуждает ученых 
искать источники желатина, не относящиеся к 
млекопитающим, но близкие к ним по физикохимическим и функциональным характеристикам 
[8-10]. Поэтому в последнее время появилась 
тенденция к некоторому снижению гигантс- 
кого объема производства желатинов из млеко- 
питающих (коров и свиней), пока еще несущест- 
венному по сравнению с относительным ростом 
производства желатинов из субпродуктов и 
отходов промышленного птицеводства (головы, 
лапки, кости, части соединительной ткани тушек). 
За последнее десятилетие производство мяса 
птицы выросло на a37.34 [8-10]. 
Известно, что большое содержание коллагенов 
в соединительной ткани (в коже, сухожилиях, 
связках и т.д.) - большой плюс как для людей, 
так и для животных в физиолого-биохимическом 
аспекте [11, 15], коллагены составляют примерно 
треть от общего количества белков организма 
[13]. Коллагены и полученные из них продукты 
в настоящее время широко используются в 
пищевой, фармацевтической и косметической 
промышленности благодаря своим питательным 
и функциональным свойствам [11-15]. Как 
известно [11-15], одна молекула коллагена, 
независимо от его многочисленных типов, состоит 
из трех полипептидных цепей и в сумме имеет 
молекулярную массу a300 кДа, включая a3000 а.о. 
 
[15-18]. Коллаген I типа широко известен как 
основной фибриллярный коллаген у человека и 
многих млекопитающих из-за его уникальной 
способности образовывать in vitro нерастворимые 
волокна с высокой прочностью на растяжение и 
стабильностью [15-18]. Соответственно, в целом 
основная структура молекулы коллагена (как и 
желатина) характеризуется наличием высокого 
содержания глицина (Gly), пролина (Pro) и гид- 
роксипролина (HyPro) в аминокислотных цепях 
(в виде повторяющихся триплетов) [11-18]. На- 
пример, присутствие Gly в каждом третьем ос- 
татке - критическое условие для формирования 
БИООРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ          том 50          № 5          2024

ЗАЙЦЕВ
в результате чего образуются мономерные еди- 
ницы тропоколлагенов [21]. На следующем 
этапе гидролиза коллагенов происходит разрыв 
внутримолекулярных связей и образуется смесь 
 
полипептидов [24]. Свойства и физико-химические 
характеристики полученных желатинов напря- 
мую связаны с их АК-составом и молекулярномассовым распределением [25-28]. Например, 
желатины с низким содержанием определенных 
иминокислот (Pro и HyPro) имеют более низкую 
температуру плавления и прочность геля [25]. 
 
Эти результаты показывают важность полноты 
 
экстракции АК из исходного сырья, т.е. прев- 
ращения коллагенов в желатины при разрывах 
 
меж- и внутримолекулярных связей [29]. Выяв- 
лены существенные различия в степени и типе этих 
 
связей, обнаруженных в костях и коже живот- 
ных [11-15, 29, 30], рыб [17-19, 22, 31-34] и 
насекомых [21, 26-28]. На функциональные 
свойства желатинов сильно влияет структура 
и АК-состав полипептидных цепей, что будет 
описано ниже. 
2.1. Аминокислотный состав желатинов  
из кожи и костей крупного рогатого скота
желатинов КРС) и с несовершенством методов 
анализа АК. Если пытаться определить качест- 
венные сходства и наиболее общие интервалы 
содержания АК в различных желатинах КРС, то 
в этих работах можно выделить ряд основных 
АК, таких как Gly (20-27), Pro (10-15), Ala 
(7-10) и др. (табл. 1). Эти данные получены 
после обработки исходных значений для основ- 
ных 19 аминокислот (без Trp) и без учета гидрокси- 
аминокислот: гидроксипролина (HyPro) и гидрокси- 
лизина (HyLys), которые имеют важное значение, 
но не часто определяются в таких образцах. 
Иногда вместо 19 протеиногенных АК говорят 
о содержании только 16 или 17 аминокислот, 
поскольку ряд аминокислот (Cys и амиды), как 
правило, не выдерживает процесса экстракции 
при повышенных температурах [5, 34]. Так, Cys 
практически полностью разрушается во многих 
препаратах, Asn и Gln во многих препаратах 
превращаются в Asp и Glu, поэтому реальное 
значение содержания Asp включает в себя быв- 
ший Asn, так же как Gly и Gln, которые часто 
измеряются вместе. 
Во всех случаях измерения желатина из бычьей 
кожи показано общее сходство для основных АК, 
 
таких как Gly, Pro, Ala, и ряда других (табл. 1). 
Есть несколько значений содержания аминокислот 
в желатине из бычьей кожи, которые немного 
отличаются: Lys, His, Phe, HyPro, Met, Tyr и 
Thr (табл. 1). Напротив, существуют большие 
различия между значениями AК для желатина 
из бычьей кожи [45, 46] и из костей [33], 
особенно для Pro, Ala, Ser, Tyr и Val. То же самое 
справедливо и для некоторых других работ 
[47-50], поэтому целесообразно рассматривать 
значения содержания АК в желатине из бычьих 
шкур [46] как референтную ссылку (табл. 1) для 
других данных по содержанию AК в желатине из 
бычьих шкур. 
В целом такая тенденция сохраняется и для 
современных данных по содержанию АК в 
различных желатинах из кожи (шкур) молодых 
бычков (табл. 2), полученных путем действия 
ультразвука при напряжении 200-400 Вт [50]. 
Содержание свободных AК может отражать 
процесс гидролиза белков [50] - чем больше 
извлечение белка, тем лучше эффект гидролиза 
[50]. По сравнению с контрольной группой 
степень гидролиза, скорость восстановления белка 
в гидролизатах и их антиоксидантная активность 
были значительно выше после обработки ультра- 
звуком мощностью до 300 Вт, но при дальнейшем 
увеличении мощности ультразвука существенных 
изменений не наблюдалось (табл. 2). 
Первая особенность приводимых данных по 
 
АК-составу как исходных коллагенов, так и жела- 
тинов животного происхождения - отсутствие, 
как правило, такой аминокислоты, как Trp 
[15, 21, 31-33]. При детальном рассмотрении 
их АК-состава выясняется, что преобладают 
глицин Gly, Pro и HyPro [15, 12, 34]. Ключевые 
сложности в сравнении данных разных авторов 
[35-44] - неодинаковое количество определяемых 
аминокислот (от 10 до 19) в образцах, разные 
условия (и даже методы) анализа и единицы 
измерения содержания АК (г/100 г или мг/100 мг 
сухого и беззольного белка, моль/100 000 г белка, 
мг и др.). 
Имеются многочисленные данные о содер- 
жании аминокислот в желатинах, выделенных 
из различных тканей КРС, таких как бычья 
шкура, кожа, шерсть, кости, хрящи и сухожилия. 
Наиболее хорошо изучено содержание АК в 
желатине из кожи и костей КРС, полученном при 
различных условиях приготовления желатина 
(табл. 1) [33, 45, 46]. 
В работах за последние десятилетия [33-47] 
обобщены основные данные по анализу содержа- 
ния АК в различных желатинах КРС, которые 
показали большое различие практически по всем 
 
АК. Эти различия связаны не столько с составом 
органов и тканей КРС, сколько с отличиями в 
методиках гидролиза коллагенов (т.е. выделения 
БИООРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ          том 50          № 5          2024

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ ЖЕЛАТИНОВ ЖИВОТНЫХ 
Таблица 1. Содержание аминокислот в различных желатинах из кожи и костей КРС [33, 45, 46]
№
АК
Содержание аминокислот
кожа КРС
, 
М/105 г [45]
кожа КРС,  [45] кожа КРС
, 
М/105 г [46] кожа КРС,  [46] кости КРС, 
 г/кг [33]
кости КРС,  
[33]
1
Ala
113
11.17
123.2
11.18
93.9
10.6
2
Arg
47
4.64
50.8
4.62
88.9
10.1
3
Asp
46
4.55
50.6
4.60
46.4
5.3
4
Cys
-
-
-
-
21.6
2.4
5
Gly
342
33.79
366.0
33.28
235.0
26.6
6
Glu
74
7.31
77.8
7.07
80.8
9.2
7
His
4
0.40
5.0
0.45
6.9
0.8
8
Ile
11
1.09
13.2
1.20
14.1
1.6
9
Leu
24
2.37
25.4
2.31
31.1
3.5
10
Lys
25
2.47
30.6
2.78
47.3
5.4
11
Met
4
0.40
6.0
0.55
7.7
0.9
12
Phe
12
1.19
13.5
1.23
7.6
0.9
13
Pro
127
12.55
141.9
12.90
122.1
12.7
14
Ser
39
3.85
40.2
3.65
45.2
5.1
15
Thr
33
3.26
18.6
1.69
16.5
1.9
16
Tyr
4
0.40
1.6
0.15
4.9
0.5
17
Val
19
1.88
22.1
2.01
22.6
2.5
18
HyPro
83
8.20
107.4
9.76
107.1
-
19
HyLys
5
0.49
6.0
0.55
-
-
Примечание: HyPro - гидроксипролин; HyLys - гидроксилизин. Прочерк - не определялось количественно.

 Значения приведены в моль/105 г сухого и беззольного белка.
Таблица 2. Влияние ультразвука (200-400 Вт) на содержание аминокислот в различных желатинах из кожи (в 
гидролизате шкур) молодых бычков [50]
№
АК 
Содержание аминокислот, г/100 г
200 Вт 
300 Вт 
400 Вт 
К
1
Ala
7.27
7.32
7.12
6.69
2
Arg
6.30
6.44
6.22
5.82
3
Asp
4.95
5.00
4.87
4.67
4
Cys
-
-
-
-
5
Gly
20.32
20.60
20.13
19.08
6
Glu
8.54
8.66
8.46
8.11
7
His
0.57
0.58
0.53
0.47
8
Ile
1.15
1.15
1.17
0.95
9
Leu
2.64
2.92
2.59
2.41
10
Lys
2.98
3.02
2.95
2.76
11
Met
0.60
0.60
0.59
0.34
12
Phe
1.75
2.10
1.88
1.47
13
Pro
10.57
10.70
10.47
9.79
14
Ser
2.67
2.70
2.65
2.53
15
Thr
1.56
1.56
1.54
1.46
16
Tyr
0.79
1.40
0.74
0.57
17
Val
1.96
1.98
1.92
1.79
Примечание: прочерк - не определялось количественно. Контрольный образец желатина (К) был извлечен из коллагена без 
использования ферментов.
БИООРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ          том 50          № 5          2024

ЗАЙЦЕВ
уровне 5-25 отн. ед. (на 1 г кожи) варьировалось 
и составляло a21.5, 10.5 и 14.8 соответственно, 
т.е. было близко к показателю в контрольной 
группе (К): 19.9, 10.3 и 14.1 соответственно [47]. 
При этом указанные значения (как в случае П, 
 
так и в случае К) сильно отличаются от данных 
Mulyani et al. [53] по Gly (ниже на 16.2 или 
10.0), но практически совпадают с данными по 
 
Pro и HyPro [53]; незначительно отличаются от 
данных AykÕn-Dinoer et al. [54]: ниже на 4.2 
или выше на 3.4 по Gly, тогда как более чем на 
порядок (на 95-102) выше по Pro и значительно 
ниже (на 43.9-51.0) по HyPro [54]. Это связано 
с существенными различиями в процессах 
предварительной обработки кислотой [31, 52-54] 
или с отсутствием ферментной обработки [55], что 
и привело к изменению содержания аминокислот. 
Так, сообщалось [31, 53-55] о гораздо меньшем 
(на 13.0 или на 31.0) содержании суммы имино- 
кислот (Pro и HyPro) в желатине из бычьей кожи 
по сравнению с содержанием суммы иминокислот 
как в случае П (a25.3), так и в случае К (a24.4). 
При исследовании действия карбоновых кислот 
(соляной, уксусной и лимонной) в присутствии 
пепсина (7 ч при 70ƒС) на процесс экстракции 
желатинов из костной ткани КРС в работе Cao et al. 
 
[56] показано, что лимонная кислота более эф- 
фективно разрушает структуру исходного кол- 
лагена по сравнению с уксусной и соляной кисло- 
тами в равных концентрациях [56]. Кроме того, 
использование пепсина в смеси с любой из кислот 
 
приводит к достоверно более высоким выхо- 
дам желатинов (p < 0.05) по сравнению с контроль- 
ной группой без участия пепсина [56]. Таким об- 
разом, коллагены, предварительно обработанные 
лимонной кислотой и пепсином, более эффек- 
тивно гидролизуются в желатины, чем без фер- 
ментативной обработки [56]. 
Важно, что содержание иминокислот (Pro и 
HyPro) в желатине бычьей кожи при использовании 
ферментов типа актинидина (А), папаина (P), 
бромелаина (Б) и зингибаина (З) составляло 
19.3, 25.1, 24.9 и 25.5 соответственно [48, 49], 
 
что значительно ниже (на 20.9 в случае А), 
незначительно отличается (на 2.9 или 4.5 в случае 
Р или З) или сопоставимо (для Б) с контролем 
(a24.4) [47]. При использовании всех указанных 
ферментов (на уровне 25 ед./г кожи) выход же- 
латинов был значительно выше, чем в контроле 
(достоверные отличия, p < 0.05) [47-49]. Причем 
значения прочности геля и вязкости для желатинов, 
экстрагированных с использованием актинидина, 
были значительно выше, чем в контроле (283.35 г) 
 
(достоверные отличия, p < 0.05) [47-49]. Однако 
Как показано в табл. 2, общее содержание 
свободных AК в желатиновом гидролизате из 
 
кожи молодых бычков, предварительно обра- 
ботанном ультразвуком мощностью 200, 300 и 
 
400 Вт, составило 0.864, 0.876 и 0.913 г/100 г, 
что на 5.9, 7.3 и 11.9 выше, чем в контроле 
(0.816 г/100 г). Эти результаты близки к данным 
Zou et al. [51] по изменениям в содержании АК 
в гидролизате головного мозга свиньи после 
обработки ультразвуком. Содержание свободных 
AК возрастает при увеличении мощности ультра- 
звука, что согласуется с результатами по степени 
гидролиза и скорости восстановления белка, 
однако антиоксидантная активность гидролизата 
достигла максимального значения 14.3 при 
мощности 300 Вт, что было на 45.2 выше, чем 
у контроля (возможно, из-за того, что ультразву- 
ковая обработка изменила структуру белка и увели- 
чила количество основных и ароматических амино- 
кислот). Как показано в табл. 2, предварительная 
обработка ультразвуком мощностью 200, 300 и 
400 Вт изменила содержание общих (основных) 
аминокислот до значений 68.93, 76.43 и 76.73 г/100 г, 
 
что на 6.6 меньше или на 3.5 и 3.9 выше, чем 
в контроле (73.83 г/100 г). Примечательно, что как 
основные (Lys, Arg и His), так и ароматические 
АК являются донорами водорода и считаются 
эффективными поглотителями свободных радика- 
лов [51, 52]. В настоящем исследовании содер- 
жание Asp и Glu в гидролизате желатина из 
бычьей шкуры, предварительно обработанного 
ультразвуком мощностью 300 Вт, составляло 
5.00 и 8.66 г/100 г соответственно; эти значения 
были на 7.06 и 6.78 выше, чем в контроле 
(4.67 и 8.11 г/100 г соответственно). Кроме того, 
антиоксидантная способность гидролизата была 
связана с содержанием С-концевых (Arg и Tyr) 
и N-концевых аминокислот (His, Phe и Leu) 
[52]. По сравнению с контролем, гидролизаты 
желатина из бычьей шкуры, обработанные 
ультразвуком оптимальной мощностью 300 Вт, 
имели содержание C- и N-концевых аминокислот 
на 22.69 и 28.74 выше соответственно. 
В работах [29-32, 47-49] изучено влияние 
на АК-состав желатинов различных ферментов 
(растительных и животных), которые использовали 
для предварительной обработки бычьей кожи. 
Например, растительные ферменты актинидин 
(А) и папаин (Р) использовали на уровне 5- 
25 ед./г кожи для предварительной обработки 
бычьей кожи при соответствующих оптимальных 
рН и температуре в течение 48 ч (табл. 3) [49]. 
Содержание таких аминокислот, как Gly, Pro 
и HyPro (табл. 3), при гидролизе пепсином (П) на 
БИООРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ          том 50          № 5          2024

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ ЖЕЛАТИНОВ ЖИВОТНЫХ 
Таблица 3. Аминокислотный состав желатинов, экстрагированных из бычьей кожи при добавлении пепсина (П) 
[47], бромелаина (Б) [48], зингибаина (З) [48], актинидина (А) [49] и папаина (Р) [49], на уровне 25 отн. ед. на г 
кожи в сравнении с контролем (К)
№
АК
Аминокислотный состав, /г кожи
К
П
Б
З
А
Р
1
Hyp
14.14
14.76
14.49
15.42
10.93
14.96
2
Asp
4.06
3.54
3.54
3.57
2.95
3.80
3
Ser
2.82
3.20
3.03
3.27
2.11
3.11
4
Glu
7.81
7.18
7.01
7.11
5.70
7.63
5
Gly
19.87
21.47
20.84
21.65
15.97
21.38
6
His
0.82
0.93
0.85
0.94
0.57
0.93
7
Arg
6.87
7.35
7.13
7.29
5.26
7.14
8
Thr
1.63
1.79
1.74
1.78
1.30
1.72
9
Ala
6.50
6.70
6.79
6.68
5.01
6.79
10
Pro
10.29
10.51
10.40
10.08
8.31
10.14
11
Tyr
0.62
0.69
0.78
0.80
0.47
0.72
12
Val
2.11
2.07
2.14
2.13
1.68
2.13
13
Lys
3.13
3.01
2.91
2.84
2.32
3.15
14
Ile
1.30
1.35
1.43
1.44
1.02
1.36
15
Leu
2.66
2.76
2.78
2.89
2.12
2.71
16
Phe
1.78
1.89
1.93
2.01
1.41
1.85
Примечание: контрольный образец желатина (К) был извлечен из коллагена без использования ферментов. 
прочность геля и вязкость для желатинов, экстра- 
гированных с использованием папаина и бро- 
мелаина, была значительно ниже, чем в контроле 
(283.35 г) (достоверные отличия, p < 0.05) [47-49]. 
 
Образцы желатина, экстрагированного зинги- 
баином (З), не образовывали гель, а вязкость 
этих желатинов была значительно ниже, чем у 
желатинов, экстрагированных с использованием 
бромелаина (достоверные отличия, p < 0.05) [48]. 
Полученные данные можно объяснить степенью 
деградации Į- и ȕ-цепей, а также присутствием 
пептидов с невысокой молекулярной массой [40, 
47-49]. С использованием этих и других методов 
(инфракрасной спектроскопии с преобразованием 
Фурье и сканирующей электронной микроскопии) 
обнаружены существенные изменения в моле- 
кулярном порядке (нарушения Į-спиральной 
структуры), что позволило авторам [40, 47-49] 
сделать вывод о том, что актинидин и бромелаин 
могут более эффективно использоваться как для 
относительного увеличения выхода, так и для 
улучшения свойств желатина из бычьей кожи по 
сравнению с другими изученными ферментами 
[40, 47-49]. 
2.2. Аминокислотный состав желатинов свиней
Следует обратить внимание, что в доступной 
литературе представлены данные об АК-составе 
желатинов только из кожи свиней или вообще без 
упоминания органов и тканей свиней [57-60] - это 
существенное отличие от данных по желатинам, 
получаемым из разных органов и тканей КРС (что 
описано выше). Представляется важным сравнить 
литературные данные об АК-составе желатинов 
из кожи свиньи (PSG) с таковыми из кожи КРС 
(BSG). В солидной работе Ha¿dz et al. [57] были 
исследованы желатины из бычьей и свиной кожи 
не только в плане сравнения по АК-составу 
(табл. 4) и структуре полипептидов, но и по 
³силе проседания´, мутности и пенообразующим 
свойствам [57], что исключительно важно для 
технического применения желатинов. 
По мнению авторов [57], абсолютное содер- 
жание Gly, Pro и Arg в свином желатине было 
заметно выше, чем в бычьем желатине, хотя 
структура полипептидов обоих желатинов очень 
близка (как в столбцах 1 и 4 в табл. 4). Однако 
если пересчитать это в относительные данные 
 
( к сумме всех АК, как в столбцах 2 и 3 в табл. 4), 
то заметные отличия видны только по содержанию 
Tyr (на 48.1), Phe (на 14.6), Thr (10.3), Val 
(10.3), которых больше в свином желатине, чем 
в бычьем желатине [57]. Кроме того, содержание 
Ile (на 27.3), Met (на 9.1), Gly (на 6.2) меньше 
в свином желатине, чем в бычьем желатине [57]. 
Причем в этой работе не приведены данные по 
Cys и His, их содержание обычно невелико и 
не повлияет на общие тенденции в полученных 
БИООРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ          том 50          № 5          2024