Физиология растений, 2024, № 2

Российская академия наук
ФИЗИОЛОГИЯ 
РАСТЕНИЙ
Том 71 № 2 2024 Март – Апрель
Основан в 1954 г. акад. А.Л. Курсановым 
Выходит 6 раз в год
ISSN: 0015-3303
Главный редактор
Вл.В. Кузнецов (Москва)
Приглашенный редактор
Т.А. Горшкова (Казань)
Жуpнал издается под pуководcтвом Отделения биологичеcкиx наук РАН 
Редакционная коллегия:
С.И. Аллахвердиев (Москва), К. Аппенрос (Йена, Германия),
Н.П. Битюцкий (Санкт-Петербург), А.А. Булычев (Москва),
И.Д. Волотовский (Минск, Беларусь), П.Ю. Воронин (Москва),
И.В. Голденкова-Павлова (зам. гл. редактора, Москва),
Е.В. Дейнеко (Новосибирск), К. Дюма (Лион, Франция),
Ю.Н. Журавлёв (Владивосток), Ю.В. Иванов (Москва),
А.У. Игамбердиев (Сент-Джонс, Канада), О.В. Карпова (Москва),
В.Д. Креславский (Пущино), В.В. Кузнецов (Москва),
Н.А. Ламан (Минск, Беларусь), Т.Х. Максимов (Якутск),
А.В. Носов (Москва), А.М. Носов (Москва), 
Р. Оельмюллер (Йена, Германия), Б. Панис (Левен, Бельгия),
Х. Притчард (Кью, Великобритания), 
Г.А. Романов (Москва), П.К. Сакцина (Гуэлф, Канада),
И.В. Серегин (зам. гл. редактора, Москва),
В.П. Сингх (Аллахабад, Индия), А.Е. Соловченко (Москва),
Х. Счат (Вагенинген, Нидерланды),
А.Ф. Титов (Петрозаводск), Т. Томо (Токио, Япония),
М.С. Трофимова (Москва), Э.Е. Хавкин (Москва),
М.А. Холл (Абериствис, Великобритания),
В.Е. Цыганов (Санкт-Петербург), Т. Шмюллинг (Берлин, Германия)
Заведующая редакцией Пименова Елена Анатольевна
Адрес редакции: 
127276 Москва, Ботаническая ул., 35, 
тел. 8 (499) 678-54-35;
эл. почта: fizrast@mail.ru
Москва
ФГБУ «Издательство «Наука»
© Российская академия наук, 2024
© Редколлегия журнала «Физиология
 
растений» (составитель), 2024

СОДЕРЖАНИЕ
Том 71, номер 2, 2024
«Генетические подходы в решении вопросов селекции,  
физиологии и молекулярной биологии растений»  
(по материалам конференции PlantGen2023, Казань, 10–15 июля 2023 г.)
ОБЗОРЫ
Современное состояние лектинологии растений
Н. В. Петрова, А. Р. Агълямова, Н. Е. Мокшина, Т. А. Горшкова	
115
Генетические механизмы регуляции обновления клеток корневого чехлика  
у Arabidopsis thaliana L. 
В. А. Черенко, Н. А. Омельянчук, Е. В. Землянская 	
135
N-гликозилирование растительных белков
И. А. Ларская, Е. О. Федина, П. В. Микшина, Т. А. Горшкова	
149
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ СТАТЬИ
Альфа- и бета-экспансины, экспрессирующиеся в различных зонах  
растущего корня кукурузы
Т. А. Горшкова, Н. В. Шилова, Л. В. Козлова, О. В. Горшков,  
А. Р. Назипова, А. Р. Агълямова, С. М. Полякова, А. Ю. Нокель,  
В. В. Головченко, П. В. Микшина, О. А. Патова, Н. В. Бовин 	
166
Характеристика стрессоустойчивой трансгенной линии пшеницы,  
сверхэкспрессирующей ген фермента биосинтеза жасмонатов,  
12-оксофитодиеноатредуктазы AtOPR3
Д. Н. Мирошниченко, А. В. Пиголев, К. Г. Тихонов, Е. А. Дегтярёв,  
Е. Ф. Лещенко, В. В. Алексеева, А. С. Пушин, С. В. Долгов,  
А. Баснет, Д. П. Горбач, Т. С. Леонова, А. А. Фролов, Т. В. Савченко	
181
Physcomitrium patens – модель для изучения эволюции белков  
с лектиновыми доменами у растений
А. Р. Агълямова, А. Р. Хакимова, О. В. Горшков, Т. А. Горшкова	
193
Биохимическая, генетическая и цифровая оценка зерна  
сортов озимой мягкой пшеницы с различным индексом прорастания
А. В. Федяева, С. Д. Афонникова, Д. А. Афонников, О. Г. Смирнова,  
В. Н. Деева, А. И. Прянишников, Е. А. Салина	
205
Метаболизм каллозы в волокнах льна при гравиответе: анализ экспрессии генов
Н. Н. Ибрагимова, Н. Е. Мокшина	
216
Получение и первичная оценка фенотипа тополя берлинского,  
трансформированного геном AtGA20ox1
В. В. Павличенко, М. В. Протопопова	
228
Влияние спектрального состава световой среды на фотосинтетические,  
электро- и морфофизиологические показатели редиса в условиях светокультуры
Т. Э. Кулешова, П. В. Желначева, Е. М. Эзерина, В. Е. Вертебный,  
Ю. В. Хомяков, Г. Г. Панова, А. А. Кочетов, Н. Г. Синявина	
243

ФИЗИОЛОГИЯ РАСТЕНИЙ, 2024, том 71, № 2, с. 115–134 
ОБЗОРЫ
УДК 581.1
СОВРЕМЕННОЕ СОСТОЯНИЕ ЛЕКТИНОЛОГИИ РАСТЕНИЙ
© 2024 г.
Н.В. Петроваa, *, А.Р. Агълямоваa, Н.Е. Мокшинаa, Т.А. Горшковаa
aКазанский институт биохимии и биофизики Федерального исследовательского центра 
“Казанский научный центр Российской академии наук”, Казань, Россия
*e-mail: npetrova@inbox.ru
Поступила в редакцию 03.09.2023 г.
После доработки 04.10.2023 г.
Принята к публикации 05.10.2023 г.
Лектины представляют собой группу белков, широко распространенных во всех царствах живой 
природы, но безусловными “чемпионами” по многочисленности и разнообразию лектинов являются растения. Фундаментальное свойство обратимо связываться со специфическими углеводами делает лектины важными участниками системы “гликокода”, которая в растительном организме с его невероятным углеводным разнообразием имеет особое функциональное значение. 
Структурное разнообразие лектинов служит основой их многочисленных функций, включающих 
передачу сигналов, связанных с ростом и развитием, а также с реакциями растений на биотические и абиотические раздражители. В обзоре представлена ретроспектива развития лектинологии 
растений и современные представления о классификации растительных лектинов, их локализации, известных и потенциальных функциях.
Ключевые слова: белок-углеводные взаимодействия, растительные лектины, рецепторные киназы, субклеточная локализация
DOI: 10.31857/S0015330324020011, EDN: OCCUCL
ВВЕДЕНИЕ1
Растительные лектины являются весьма обширной группой белков, распознающих углеводы, что привлекает к ним особый интерес 
гликобиологов растений. История изучения 
лектинов как отдельного класса белковых молекул с особыми свойствами началась с описания 
растительного белка рицина в 1888 г. Это крайне 
токсичное вещество, выделенное из семян клещевины (Ricinus communis), используется растением в качестве защитного агента против травоядных организмов. В 1995 г. в статье Peumans и 
Van Damme было предложено определение растительных лектинов, которое описывает их как 
“все растительные белки, обладающие по крайней мере одним некаталитическим доменом, 
который обратимо связывается с конкретным 
моно- или олигосахаридом” [1]. В  постгеномную эру, после того как стали доступны полные 
последовательности геномов многих растений и 
проведен биоинформатический анализ после1 Сокращения: LecP – растворимые лектиновые белки (от англ. 
lectin protein), LecRLP – лектиновый рецептор-подобный белок (от англ. lectin receptor-like protein), LecRLK – лектиновая 
рецептор-подобная киназа (от англ. lectin receptor-like kinase), 
CrRLK1L – 
белки, 
подобные 
рецептор-подобной 
киназе 
Catharntus roseus 1.
довательностей белков с лектиновыми доменами, было выявлено, что большинство лектинов 
растений представляют собой белки, в которых 
лектиновый домен связан с одним или несколькими белковыми доменами с другой функцией. 
Разные лектиновые домены могут быть скомбинированы, например, с доменом протеинкиназы, доменом F-box, доменом гликозидгидролазы (GH) [2, 3]. Эти данные внесли уточнения 
в определение растительных лектинов, согласно которому все белки, которые содержат один 
или несколько лектиновых доменов или имеют 
доменную архитектуру, включающую один или 
несколько лектиновых доменов в сочетании с 
другими белковыми доменами, могут рассматриваться как лектины [4]. Лектиновый домен 
может специфично и обратимо связывать углеводы, но должен быть лишен ферментативной 
активности. Определение лектиновых доменов существенно перекликается с определением углевод-связывающих модулей (CBM  – от 
carbohydrate binding module). Наиболее известным примером белков с CBM служат целлюлазы, ксиланазы, хитиназы [5]. Исторически белки 
с СВМ рассматриваются отдельно от лектинов, 
поскольку CBM обнаруживаются в основном в 
составе полисахарид-деградирующих ферментов и их функцию связывают с повышением 
115

ПЕТРОВА и др.
способность к агглютинации эритроцитов, которая долгие годы рассматривалась как диагностическая, а термин “агглютинин” служил синонимом к слову “лектин” [8]. В настоящее время 
для отнесения белка к лектинам и их классификации используются другие принципы.
эффективности ферментативной реакции при 
взаимодействии белка с субстратом [6]. Именно поэтому CBM-белки включены в базу данных CAZY (Carbohydrate-Active enZYmes), тогда 
как лектины в ней отсутствуют. Хотя на сегодняшний день известны белки с CBM без ферментативной активности, и наоборот  – белки, 
включающие, наряду с лектиновыми, домены с 
каталитической функцией, эти два класса белков пока рассматриваются отдельно.
Данный обзор обобщает современные представления о растительных белках с лектиновыми 
доменами, их разнообразии и функциях. Лексика в области лектинологии растений не устоялась и продолжает пополняться и развиваться, 
поэтому названия лектинов в обзоре приведены 
как на кириллице, так и на латинице, сокращенные названия – только на латинице.
1. МНОГООБРАЗИЕ РАСТИТЕЛЬНЫХ 
ЛЕКТИНОВ
Лектины в мире растений представлены широко и разнообразно. Это касается как распространения внутри растительного царства (лектины обнаружены у всех видов растений), так 
и распределения внутри отдельно взятого растения (как на организменном, так и на клеточном уровне). Лектины выявлены во всех органах 
растений – в корнях, побегах, листьях, цветках, 
плодах и семенах [7, 8]. В большом количестве 
лектины присутствуют в запасающих тканях (семенах, луковицах, корневищах) некоторых видов растений, иногда обнаруживаются в заметных количествах в проводящих тканях (ксилеме 
и флоэме). На клеточном уровне лектины обнаружены в клеточной стенке (в том числе заякоренными на плазматической мембране), в ЭПР, 
в аппарате Гольджи, в хлоропластах, в ядре, в цитоплазме, и, конечно, в вакуоли. Доля вакуолярных лектинов в клетках запасающих тканей довольно значительна относительно других групп 
вакуолярных белков [9, 10]. В отличие от вакуолярных, ядерные, цитоплазматические и клеточностеночные лектины обычно присутствуют в 
небольших количествах. Большое разнообразие 
этих групп лектинов было выявлено при анализе 
расшифрованных геномов растений.
Помимо разнообразия в распределении по 
организму, нужно отметить и структурное разнообразие лектинов, которое обусловлено их 
фундаментальным свойством  – распознавать 
углеводы. Структурное многообразие углеводов растений накладывает отпечаток на особенности доменной организации растительных 
лектинов, которая существенно отличается от 
доменной структуры лектинов животных. Показано, что не все лектины, обнаруженные при 
секвенировании геномов растений, проявляют 
1.1. Классификация лектинов на основе 
аминокислотной последовательности
Все лектины ранее классифицировали на 
пять групп в зависимости от моносахарида, 
к  которому они проявляют наибольшее сродство: манноза, галактоза/N-ацетилгалактозамин, N-ацетилглюкозамин, фукоза и N-ацетилнейраминовая кислота [11, 12]. Уже из названий 
обозначенных лигандов очевидно, что лектины к тому времени исследовались, в основном, 
в связи с гликозилированными белками клеток 
животных или фрагментами бактериальных полимеров, а не с полисахаридами клеточных стенок растений.
После анализа геномных данных классификация лектинов, исходно построенная на 
углеводной специфичности, была пересмотрена. Основой для современной классификации 
служит сходство с аминокислотной последовательностью лектина, для которого экспериментально продемонстрирована способность связываться с углеводами. При этом в большинстве 
случаев используют вычисленную аминокислотную последовательность, определенную с помощью биоинформатических подходов по нуклеотидной последовательности соответствующего 
участка генома. На основе такого подхода в лектинологии растений в настоящее время выделяют 16 семейств белков с лектиновыми доменами, 
которые часто получают название как производные от латинского названия вида, где их представители были впервые охарактеризованы: 
Legume (впервые описаны у Leguminosae), GNA 
(агглютинин Galanthus nivalis), Nictaba (агглютинин Nicotiana tabacum), жакалины (лектин джекфрута (jackfruit)), амарантины, кальретикулины 
(кальций-зависимые лектины эндоплазматического ретикулума), галактозо-связывающие 
лектины, галектин-подобные лектины, лектины 
с LysM доменами (мотив лизина), гевеины (белок латекса Hevea brasiliensis), CRA (chitinaserelated agglutinin  – агглютинин, родственный 
хитиназам класса V), лектины С-типа (CLEC, 
кальций-зависимые лектины), EUL (агглютинин Euonymus europaeus), рицин B, ABA (агглютинин Agaricus bisporus), циановирины [13, 14]. 
В общую классификацию не входят, но ряд исследователей к лектинам причисляет группу белков с малектиновыми (лектины, связывающие 
-
мальтозу) и малектин-подобными доменами 
(PF11721, PF12819) [4, 15]. Малектин-подобный 
домен фактически включает два малектиновых 
ФИЗИОЛОГИЯ РАСТЕНИЙ    том 71    № 2    2024

	
СОВРЕМЕННОЕ СОСТОЯНИЕ ЛЕКТИНОЛОГИИ РАСТЕНИЙ	
117
где другие домены обладают ферментативной 
активностью. При дальнейшем изложении мы, в 
соответствии с современным определением [4], 
рассматриваем 18 семейств растительных белков 
с лектиновыми доменами, включая малектин и 
малектин-подобные белки (табл. 1).
домена в тандеме [16]. Малектиновый домен с 
идентификатором PF11721 включен в базу углевод-активных ферментов CAZy с идентификатором CBM57, поскольку у бактерий этот домен 
связан с различным гликозидазным доменам 
(GH2, GH16) [16], при этом большинство лектиновых доменов в базе CAZy отсутствуют, так как 
по определению они не обладают ферментативной активностью. Однако в растениях малектиновый и малектин-подобный домены (PF12819) в 
белках присутствуют в комбинации с неактивными в отношении углеводов доменами: с киназным 
доменом или с LRR-доменами (лейцин-богатые 
повторы) [15]. Некоторая историческая запутанность в отнесении или неотнесении белков к 
лектинам, особенно между исследователями, занимающимися разными группами организмов, 
очевидна также для галактозо-связывающих и галектин-подобных лектинов. В клетках животных 
галектины в основном представлены как “чистые” лектины и служат важным компонентом 
внеклеточного матрикса, а у растений аналогичный домен входит в состав более сложных белков, 
1.2. Представленность лектинов в растительных 
геномах и некоторые аспекты эволюции 
растительных лектинов
Опираясь на данные расшифрованных геномов растений, было выяснено, что распределение лектиновых мотивов внутри растительного 
царства вариабельно. В геномах цветковых растений в результате биоинформатического скрининга выявляется, как правило, около трех-четырех сотен генов, кодирующих лектины  [2, 
17–19]. Доля генов лектинов среди всех белок-кодирующих генов обычно составляет около 1%. Наиболее представленными семействами 
при этом являются семейства GNA, Legume и 
малектин-подобных белков (рис. 1). Такая закономерность характерна для всех групп семенных 
Таблица 1. Доля белков с киназными доменами среди лектинов 16 различных семейств у льна и кукурузы 
(лектины ABA и циановирины у приведенных видов растений отсутствуют) [18, 19]
Семейство
Идентификатор в базах 
данных
Zea mays
кол-во киназ/общее 
кол-во генов
Linum usitatissimum 
кол-во киназ/общее 
кол-во генов
GNA
PF01453
68/81 (83%)
96/109 (88%)
Legume
PF00139
46/51 (90%)
65/72 (90%)
Малектин-подобные
PF12819
22/32 (69%)
36/46 (78%)
LysM
PF01476
10/29 (34%)
16/36 (44%)
Жакалины
PF01419
3/20 (15%)
0/4
Nictaba
PF14299
0/18
0/38
Галектин-подобные
PF00337
0/17
0/11
Галактозо-связывающие
PF02140
0/13
0/24
Кальретикулины
PF00262
0/11
0/8
Гевеины
PF00187
0/10
0/17
Малектины
PF11721
6/9 (67%)
10/14 (71%)
Амарантины
PF07468
0/4
0/19
Рицин B
PF00652
0/3
0/1
EUL
PF14200 /PTHR31257
0/2
0/1
C-тип
PF00059
1/1 (100%)
2/2 (100%)
CRA
–
0/0
0/4
Итого:
156/301 (52%)
225/406 (55%)
ФИЗИОЛОГИЯ РАСТЕНИЙ    том 71    № 2    2024

ПЕТРОВА и др.
Рис. 1. Распределение семейств лектинов в геноме растений: резуховидки Таля (Arabidopsis thaliana) [14, 17, 20], сои 
(Glycine max) [2, 14, 21], льна (Linum usitatissimum) [18], риса (Oryza sativa) [2, 14, 22], кукурузы (Zea mays) [19], амбореллы (Amborella trichopoda), туи (Thuja plicata*), фискомитреллы (Physcomitrium patens) [23], вольвокса (Volvox carteri*), 
хламидомонады (Chlamydomonas reinhardtii*). Различные семейства лектинов обозначены разными цветами, сбоку 
справа представлено общее количество белок-кодирующих генов в геноме соответствующего растения (согласно 
Phytozome). * – поиск по PFAM в базе данных Phytozome (https://phytozome-next.jgi.doe.gov/, доступ 25.07.2023).
эукариот и, по-видимому, присутствовал в геноме их последнего общего предка. В свою очередь, 
домен Nictaba обнаружен у грибов, но наиболее 
широкое распространение получил у растений, 
а гомологичные гены в геномах других организмов, вероятнее всего, были потеряны в ходе эволюции [3].
Три семейства лектинов уникальны для 
растений: семейство EUL (предположительно, 
возникло впервые у мохообразных), семейство 
амарантинов (развилось у плаунов), и малектин-подобные белки (обнаруживаются у всех 
растений) [2].
растений. В эволюционно более ранних таксонах как общее количество генов, кодирующих 
лектины, так и их распределение по семействам 
существенно отличается [23].
Некоторые семейства лектинов у растений 
распространены особенно неравномерно, в частности такие группы как амарантины, жакалины и EUL. Так, гены семейства амарантинов не 
обнаруживаются в геноме некоторых растений 
(например, у резуховидки, риса и сои), а у других видов количество генов в семействе может 
варьировать от однозначных до двузначных чисел (например, 4 гена у кукурузы и 19 у льна). 
Гены лектинов семейства EUL обнаруживаются 
в единичных количествах в геномах двудольных 
растений, однако у однодольных и более низкоорганизованных растений (в частности, у мхов) 
это количество может доходить до десяти и более 
[24]. Похожая ситуация характерна для семейства 
жакалинов, количество генов в котором может 
сильно варьировать у разных видов растений. 
Например, 50 генов белков с жакалин-подобными доменами идентифицировано у резуховидки, 
30 у риса, 20 у кукурузы и всего 4 гена у льна; при 
этом на филогенетическом древе лектины семейства жакалинов различных видов растений разделяются между собой [18, 19].
Эволюционная история разных семейств лектинов растений развивалась по-разному. Для лектиновых доменов Legume, GNA, LysM, рицина B, 
жакалинов и малектинов предполагается наличие 
у последнего общего предка бактерий и архей, 
тогда как лектины ABA и циановирины ведут 
свое происхождение из царства грибов, где они 
имеют наибольшее распространение. Обнаружение тех же циановиринов у некоторых бактерий и 
эукариот, кроме грибов, связывает с горизонтальным переносом генов [3].
Лектиновые домены гевеинов и Nictaba развились у эукариотических организмов, при этом 
домен гевеинов обнаруживается во всех группах 
1.3. Особенности доменной организации
При анализе геномов растений выявляются 
особенности доменной организации растительных лектинов, которые определяют особенности 
функционирования этих белков в растительных 
клетках и тканях. Представители одного и того же 
белкового семейства могут иметь резко отличающуюся доменную организацию (рис. 2а). Среди лектиновых белков редко встречается архитектура, обозначаемая как меролектин, которая 
включает только единичный лектиновый домен. 
Чаще два или более гомологичных, или идентичных лектиновых домена расположены тандемно. 
Такие лектины обозначают как хололектины. 
Среди хололектинов выделяют особый класс 
суперлектинов, которые имеют два или более 
углевод-связывающих домена, специфичных 
в отношении структурно различных углеводов 
[26, 27]. Для  обозначения архитектуры белка в 
том случае, когда домен лектина связан с неродственным доменом (например, киназным или 
гликозидгидролазным), введено понятие химеролектин. Именно химеролектины обнаружены 
в большом количестве при секвенировании растительных геномов.
В зависимости от наличия трансмембранного домена, который часто встречается у лектинов 
ФИЗИОЛОГИЯ РАСТЕНИЙ  том 71  № 2  2024

СОВРЕМЕННОЕ СОСТОЯНИЕ ЛЕКТИНОЛОГИИ РАСТЕНИЙ
119
растений, и его сочетания с другими доменами, в 
частности киназным как наиболее представленным, различают три типа архитектуры лектинов, 
которые встречаются у представителей разных 
семейств (рис. 2б). Первый тип – не связанный 
с мембраной белок, с сигнальным пептидом 
или без него и лектиновым доменом (доменами), который может быть дополнен другими 
нелектиновыми доменами; такие растворимые 
лектиновые белки обозначаются LecP. Химеролектин, по структуре аналогичный первому 
типу, но заякоренный в мембране с помощью 
трансмембранного домена, составляет второй 
тип и называется лектиновый рецептор-подобный белок (LecRLP). Наконец, третий тип архитектуры  – лектиновая рецептор-подобная 
киназа (LecRLK), включающая в качестве обязательных компонентов не только сигнальный 
пептид с N-конца, далее лектиновый и трансмембранный домены, но и цитоплазматический 
киназный домен, который всегда расположен с 
C-конца белка. Среди известных последовательностей растительных лектинов более половины 
приходится на архитектуру рецептор-подобной 
киназы (табл. 1); преобладание такой доменной 
организации специфично для растительного 
царства [15].
Киназные домены описаны в последовательностях лектиновых белков из семи различных семейств (рис. 2в), в том числе у 70–90% 
представителей наиболее обширных семейств – 
GNA, Legume и малектин-подобных белков 
(табл. 1). В  одном и том  же семействе лектиновых белков структура LecRLK может варьировать за счет различного количества тандемно расположенных лектиновых доменов, или 
наличия/отсутствия дополнительных характерных элементов, таких как LRR, PAN/Apple 
и т. д. (рис. 2в). Таким образом, для лектиновых 
белков растений характерно модульное строение с различными комбинациями отдельных 
доменов и различной их локализацией в общей 
структуре молекулы.
При анализе геномов выявлено, что комбинации доменов имеют свою специфику распределения. Например, белковые структуры, 
включающие домены GH и гевеина или рицина, повсеместно распространены у зеленых растений (Viridiplantae), в то время как комбинация 
домена GH и домена GNA или LysM ограничена мохообразными (Bryophyta). Для  комбинации доменов GH и гевеина специфика присутствует и в порядке расположения доменов, 
и типе гликозидгидролазного домена (рис. 3в). 
Последовательности гевеин-GH специфичны 
для высших растений (Embryophyta), а последовательность GH-гевеин встречается только 
у зеленых водорослей (Chlorophyta). При  этом 
только у мохообразных встречается GH домен 
18 семейства, в то время как у остальных высших растений с доменом гевеина скомбинирован GH домен 19 семейства [3]. Оба этих семей(a)
(б)
(в)
(г)
Рис. 2. Доменная организации и общая архитектура лектинов. (а) – Типы лектинов: меро-, холо-, супер-, и химеролектины. (б) – Варианты архитектуры химеролектинов и их обозначения: а – растворимые белки без трансмембранного домена LecP, б – заякоренные в мембране без киназного домена LecRLP, в – трансмембранные белки с 
киназным доменом LecRLK (по [15] с модификациями). (в) – Варианты доменной организации лектиновых белков 
с различным сочетанием лектиновых и киназных доменов, а также лектиновых и гликозидгидролазных (GH). Киназный домен всегда расположен с С-конца белка. (г) – Примеры сочетаний разных доменов для лектиновых белков из семейств GNA и LysM [3, 25]. ТМ – трансмембранный домен, SP – сигнальный пептид, ПМ – плазмалемма. 
Рисунок создан с помощью biorender (https://www.biorender.com/).
ФИЗИОЛОГИЯ РАСТЕНИЙ  том 71  № 2  2024

ПЕТРОВА и др.
ства гликозидгидролаз включают ферменты с 
хитиназной активностью, а 18 семейство еще и 
эндо-β-ацетилглюкозаминидазы, осуществляющие гидролиз N,N'-диацетилхитобиозильного 
звена в высокоманнозных гликопептидах и гликопротеинах [3].
2.2. Принципы распознавания лигандов
К настоящему времени накоплены данные о 
молекулярной организации и структуре для ряда 
лектиновых доменов растений, охарактеризованы консервативные аминокислотные остатки в 
сайтах связывания углеводов, имеются данные 
рентгеноструктурного анализа, в некоторых 
случаях получены данные для лектинов, сокристаллизованных с их лигандами [34–36]. Связывающие сайты лектинов содержат полярные 
остатки, которые образуют водородные связи с 
многочисленными гидроксильными группами 
углеводов, возникающие при этом обширные 
сети из водородных связей, играют ключевую 
роль в специфике лиганда. Во взаимодействии с 
лигандом участвуют также ароматические боковые цепи остатков триптофана и тирозина, ионы 
кальция или магния [6, 15].
Эти механизмы используются в лектинах 
различных семейств для связывания моносахаридного остова в первичном сайте связывания, 
но высокая селективность и разнообразие достигаются за счет дополнительных и вторичных 
сайтов связывания, которые усиливают контакты с олигосахаридами или гликоконъюгатами. 
Дополнительные сайты связывания часто уникальны для отдельных членов семейств [37].
Сильное сродство (в микромолярном-наномолярном диапазоне) лектиновых доменов 
с лигандом часто реализуется через мультивалентные взаимодействия. Кластеризованные 
углевод-связывающие сайты могут возникать 
благодаря наличию двух или более лектиновых 
доменов в одном белке, либо в ходе олигомеризации одновалентных белков [6]. Для лектинов 
многократно описаны варианты ди- и тетрамеризации, что повышает специфичность связывания и ее вариабельность [37, 38].
3. РЕАЛИЗАЦИЯ ФУНКЦИЙ ЛЕКТИНОВ 
В РАЗЛИЧНЫХ КЛЕТОЧНЫХ 
КОМПАРТМЕНТАХ
Пятнадцать-двадцать лет назад исследования роли лектинов в растительном организме, 
которые широко были представлены и в нашей 
стране, были сосредоточены на единичных, в основном водорастворимых, лектинах. В качестве 
основных инструментов использовалась реакция агглютинации и (в редких случаях) иммунохимические подходы, а содержание отдельных 
лектинов сопрягалось с воздействием определенных факторов различной природы [39–41]. 
Основные идеи о функциях лектинов в растениях, разработанные в то время, можно суммировать следующим образом: 1) лектины нужны 
для узнавания патогенов и борьбы с ними; 2) некоторые лектины относятся к запасным белкам, 
поскольку накапливаются в значительных коли2. ЛИГАНДЫ РАСТИТЕЛЬНЫХ ЛЕКТИНОВ
2.1. Виды лигандов растительных лектинов
Ключом к пониманию биологической роли 
лектинов в растительном организме являются 
лиганды, которые распознаются углевод-связывающими доменами белковой молекулы. 
Лектины взаимодействуют с углеводами самой 
разнообразной структуры  – от простых моно- 
и олигосахаридов до сложных разветвленных 
полисахаридов. Углеводные модификации гликозилированных белков, липополисахаридов и 
гликолипидов также являются лигандами углевод-связывающих доменов лектинов [4].
Углеводы являются наиболее распространенным типом биомолекул в природе. Они используются в качестве строительных блоков компонентов клеточных стенок, в качестве биохимического 
топлива в энергетическом обмене, удовлетворяя 
как краткосрочные, так и долгосрочные энергетические потребности в виде свободных и запасенных метаболитов. В  виде структурных компонентов входят в состав сложных полимеров: 
нуклеиновых кислот (например, рибоза и дезоксирибоза), липополисахаридов, гликозаминогликанов и полисахаридов. Процессы гликозилирования белков и липидов оказывают влияние на их 
структуру, укладку, локализацию и функцию [28]. 
Структурная информация, кодируемая углеводами, часто воспринимается клеткой через взаимодействие лектин-углевод.
Лектины растений могут также взаимодействовать с гидрофобными лигандами (например, порфиринами, фитогормонами). Возможности таких взаимодействий показаны in vitro и 
рассчитаны в компьютерных моделях, прямых 
свидетельств взаимодействия с фитогормонами in  vivo не зарегистрировано [4, 29]. Среди лигандов лектинов описан экстраклеточный АТФ. В семействе Legume у A. thaliana два 
представителя охарактеризованы как первые 
пуринергические рецепторы растений [30, 31]. 
Это рецепторные киназы LecRK-I.9 (известная 
также как DORN1 (DOES NOT RESPOND TO 
NUCLEOTIDES1)) и LecRK-I.5, для которых 
вводится новое обозначение, по аналогии с номенклатурой пуринорецепторов животных  – 
P2K1 и P2K2. Еще  один представитель этого 
семейства  – киназа LecRK-I.8, расположенная 
на филогенетическом древе в одной кладе с вышеупомянутыми киназами, является сенсором 
экстраклеточного НАД+ [30, 32, 33].
ФИЗИОЛОГИЯ РАСТЕНИЙ    том 71    № 2    2024

СОВРЕМЕННОЕ СОСТОЯНИЕ ЛЕКТИНОЛОГИИ РАСТЕНИЙ
121
чествах (в основном в семенах); 3) при различных воздействиях может происходить изменение 
содержания изучаемых лектинов.
Омиксные технологии выявили сотни белков с лектиновыми доменами, относящиеся к 
десяткам семейств [2, 15]. Богатую пищу для 
размышлений о функциях лектинов дают полногеномные исследования транскриптомов для 
физиологически отличающихся образцов растительных тканей [18, 19]. На основании множества 
типов строения лектинов и различного характера 
их дифференциальной экспрессии можно сразу 
предполагать многочисленность функций, что 
дополнительно подкрепляется разнообразием и 
спецификой локализации белков с лектиновыми доменами в растении (рис. 3). Так, например, 
было сделано предположение, что паттерны экспрессии генов белков с лектиновыми доменами 
в тканях стебля льна связаны с отложением различных типов клеточных стенок [18]. Мы будем 
рассматривать накопленные данные о механизмах функционирования углевод-связывающих 
белков в привязке к различным компартментам 
растительной клетки.
3.1. Разнообразие и функции лектинов, 
локализованных в вакуоли
Внутри клетки лектины представлены в различных органах и в многочисленных компартментах растительной клетки (рис. 3). В  количественном отношении больше всего лектинов 
обнаруживается в семенах и запасающих тканях 
(луковица, кора, корневище) [7, 8, 13]. Эти белки локализованы в виде белковых тел в запасающей вакуоли, где они могут выступать в роли 
внутриклеточных запасов азота для молодого 
растения, либо выполнять защитные функции, 
являясь непосредственно токсичными для патогенов [44, 45]. По причине высокого содержания 
именно такие лектины были впервые обнаружены и охарактеризованы у растений. Самыми 
известными примерами таких лектинов являются рицин из клещевины (Ricinus communis), 
фитогемагглютинин из фасоли обыкновенной 
(Phaseolus vulgaris) и агглютинин из подснежника (Galanthus nivalis)  – представители семейств 
рицин B, Legume и GNA соответственно [10]. 
Эти  вакуолярные лектины реализуют защитную функцию, действуя в желудочно-кишечном 
тракте насекомых, где они могут связываться с 
гликопротеинами эпителиальных клеток [8].
В вакуоли в специальных белковых образованиях (лютоидах) локализован белок гевеин, 
давший название соответствующему лектиновому домену, который связывает хитин мембран 
различных патогенов [46]. Защитная функция 
вакуолярных лектинов, принадлежащих семейству гевеинов, реализуется через ингибирование 
Рис. 3. Субклеточная локализация растительных лектинов [4, 18, 42, 43]. Рисунок создан с помощью biorender 
(https://www.biorender.com/).
ФИЗИОЛОГИЯ РАСТЕНИЙ  том 71  № 2  2024