Биохимия, 2024, № 4

Российская академия наук
БИОХИМИЯ
том 89 №  4 2024 апрель
Журнал основан А.Н. БАХОМ в 1936 г.
Выходит 12 раз в год
ISSN 0320-9725
Издается под научно-методическим руководством
Отделения биологических наук РАН
Главный редактор
О.А. ДОНЦОВА (Москва) 
Редакционная коллегия: 
А.А. БАЙКОВ (Москва), Д. БАЛТИМОР (Нью-Йорк), А.А. БОГДАНОВ (Москва), 
Е.А. БОНЧ-ОСМОЛОВСКАЯ (Москва), В.И. БУНИК (Москва), А.В. БУРАКОВ (Москва), 
А.Б. ВАРТАПЕТЯН (Москва), С.Д. ВАРФОЛОМЕЕВ (Москва), А.В. ВОРОТНИКОВ (Москва), 
А.Г. ГАБИБОВ (Москва), А. ГАЛКИН (Нью-Йорк), В.А. ГВОЗДЕВ (Москва), Н.В. ГНУЧЕВ (Москва), 
Н.В. ГУЛЯЕВА (Москва), Н.Б. ГУСЕВ (Москва), С.Е. ДМИТРИЕВ (зам. главного редактора, Москва), 
А.В. ЖЕРДЕВ (Москва), А.А. ЗАМЯТНИН (Москва), Р.А. ЗИНОВКИН (Москва), 
О.В. КАРПОВА (Москва), Ю.А. КНИРЕЛЬ (Москва), П.Б. КОПНИН (Москва), А. КОТЛЯР (Тель-Авив), 
Д.В. КУПРАШ (Москва), В. МАРШАНСКИЙ (Бостон), С.А. МОШКОВСКИЙ (Геттинген, Германия), 
Х. МИХЕЛЬ (Франкфурт-на-Майне), Р.Д. ОЗРИНА (отв. секретарь, Москва), Е.Ю. ПЛОТНИКОВ (Москва), 
В.О.ПОПОВ (Москва), С.В. РАЗИН (Москва), А. СТАРКОВ (Нью-Джерси), 
В.И. ТИШКОВ (Москва), Б.В. ЧЕРНЯК (Москва), Р. ЮСЕФИ (Шираз)
Редакция:
Зав. редакцией А.Е. ЕВСТИГНЕЕВА
Научные редакторы А.И. СОРОЧКИНА, Е.Р
. ШУВАЛОВА
Журнал включен в библиографические базы данных Biochemistry 
and Biophysics Citation Index, Biological Abstracts, BIOSIS Database, 
Chemical Abstracts, Chemical Title, Current Contents/Life Science, Excerpta 
Medica, Index Internacional de Cardiologie, Index Medicus (MEDLINE), 
International Abstracts of Biological Sciences, The ISI Alerting Services, 
Science Citation Index, Science Citation Index Expanded, SCOPUS, Compendx
Электронная почта: biochem@pran.ru
Москва
ФГБУ «Издательство «Наука»
© Российская академия наук, 2024
© Редколлегия журнала «Биохимия» (составитель), 2024

СОДЕРЖАНИЕ
Том 89, № 4, 2024
Пространственная организация генома и регуляция транскрипции (специальный выпуск)
Приглашённый редактор С.В. Разин
Когезиновый комплекс: структура и принципы взаимодействия с ДНК (обзор)
А.К. Голов, А.А. Гаврилов	
537
Когезин-зависимая экструзия: роль в клеточной физиологии и молекулярная механика (обзор)
А.К. Голов, А.А. Гаврилов	
555
Роль белка Mod(mdg4)-67.2 во взаимодействиях между Su(Hw)-зависимыми комплексами 
и их рекрутировании на хроматин
Л.С. Мельникова, В.В. Молодина, П.Г. Георгиев, А.К. Головнин	
583
Модификация протокола Hi-C для молекулярно-генетического исследования парафиновых 
срезов опухолей
М.М. Гридина, Я.К. Степанчук, М.А. Нуриддинов, Т.А. Лагунов, Н.Ю. Торгунаков, 
А.А. Шадский, А.И. Рябова, Н.В. Васильев, С.В. Вторушин, Т.С. Геращенко, Е.В. Денисов, 
М.А. Травин, М.А. Королев, В.С. Фишман	
594
Разработка метода детекции пространственных контактов плазмидной ДНК с геномом 
в клетках человека
A.П Ян, П.A Сальников, M.M Гридина, П.С. Белокопытова, В.С. Фишман	
612
Функциональная роль C-концевых доменов белка MSL2 Drosophila melanogaster
Е.А. Тихонова, П.Г. Георгиев, О.Г. Максименко	
623
Изучение структуры и функций нуклеосом методом атомно-силовой микроскопии (обзор)
А.А. Украинцев, М.М. Кутузов, О.И. Лаврик	
635
Неспецифические взаимодействия в регуляции транскрипции и организации 
транскрипционных конденсатов (обзор)
А.А. Валяева, Е.В. Шеваль	
651
РЕГУЛЯРНЫЕ СТАТЬИ
Акрилатредуктаза анаэробной электрон-транспортной цепи морской бактерии Shewanella woodyi
Ю.В. Берцова, М.В. Серебрякова, В.А. Богачев, А.А. Байков, А.В. Богачев	
666
Гиппокамп под давлением: молекулярные механизмы развития когнитивных 
нарушений у крыс SHR (обзор)
М.Ю. Степаничев, Д.И. Мамедова, Н.В. Гуляева	
677

Уникальная роль виментина в семействе белков промежуточных филаментов (обзор)
И.Б. Алиева, A.С. Шахов, А.А. Даял, А.С. Чуркина, О.И. Парфентьева, А.А. Минин	
693
Рациональная разработка лекарств, направленных на рецепторы, сопряженные с G-белкoм: 
взгляд со стороны структурной биологии (обзор)
П.А. Хорн, А.П. Лугинина, В.А. Поспелов, Д.Е. Дашевский, А.Н. Хныкин, О.В. Моисеева, 
Н.А. Сафронова, А.С. Белоусов, А.В. Мишин, В.И. Борщевский	
705
ХРОНИКА
Памятные и юбилейные даты истории биохимии 2024 года	
726

CONTENTS
Vol. 89, Issue 4, 2024
Spatial Organization of the Genome and Transcription Regulation (Special Issue)
Guest Editor Sergey V. Razin
The Cohesin Complex: Structure and Principles of Interaction with DNA (Review)
A. K. Golov and A. A. Gavrilov	
537
Cohesin-Dependent Loop Extrusion: Molecular Mechanics and Role in Cell Physiology (Review)
A. K. Golov and A. A. Gavrilov	
555
Role of Mod(mdg4)-67.2 Protein in Interactions between Su(Hw)-Dependent Complexes 
and Their Recruitment to Chromatin
L. S. Melnikova, V. V. Molodina, P. G. Georgiev, and A. K. Golovnin	
583
Modification of the Hi-C Technology for Molecular Genetic Analysis of Formalin-Fixed 
Paraffin-Embedded Sections of Tumor Tissues
M. M. Gridina, Ya. K. Stepanchuk, M. A. Nuriddinov, T. A. Lagunov, N. Yu. Torgunakov, A. A. Shadsky, 
A. I. Ryabova, N. V. Vasiliev, S. V. Vtorushin, T. S. Gerashchenko, E. V. Denisov, M. A. Travin, 
M. A. Korolev, and V. S. Fishman	
594
Towards Development of the 4C-Based Method Detecting Interactions of Plasmid DNA 
with Host Genome
A. P. Yan, P. A. Salnikov, M. M. Gridina, P. S. Belokopytova, and V. S. Fishman	
612
Functional Role of the C-Terminal Domains of the MSL2 Protein of Drosophila melanogaster
E. A. Tikhonova, P. G. Georgiev, and O. G. Maksimenko	
623
Studying the Structure and Function of Nucleosomes by Atomic Force Microscopy (Review)
A. A. Ukraintsev, M. M. Kutuzov, and O.I. Lavrik	
635
Nonspecific Interactions in Transcription Regulation and Organization 
of Transcriptional Condensates (Review)
A. A. Valyaeva and E. V. Sheval	
651
REGULAR ARTICLES
Acrylate Reductase of an Anaerobic Electron Transport Chain of the Marine 
Bacterium Shewanella woodyi
Y. V. Bertsova, M. V. Serebryakova, V. A. Bogachev, A. A. Baykov, and A. V. Bogachev	
666
Hippocampus under Pressure: Molecular Mechanisms of Cognitive Impairment in SHR Rats (Review)
M. Yu. Stepanichev, D. I. Mamedova, and N. V. Gulyaeva	
677

The Unique Role of Vimentin in the Intermediate Filament Proteins Family (Review)
I. B. Alieva, A. S. Shakhov, A. A. Dayal, A. S. Churkina, O. I. Parfentyeva, and A. A. Minin	
693
Rational Drug Design Targeting G-Protein-Coupled Receptors: a Structural Biology Perspective (Review)
P. A. Khorn, A. P. Luginina, V. A. Pospelov, D. E. Dashevskii, A. N. Khnykin, O. V. Moiseeva, 
N. A. Safronova, A. S. Belousov, A. V. Mishin, and V. I. Borshchevskiy	
705
CHRONICLE
Notable and Anniversary Dates in Biochemistry for 2024	
726

БИОХИМИЯ, 2024, том 89, вып. 4, с. 537 – 554
УДК 577.29
КОГЕЗИНОВЫЙ КОМПЛЕКС: СТРУКТУРА И ПРИНЦИПЫ 
ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ С ДНК
Обзор
© 2024 А.К. Голов1,2*, А.А. Гаврилов1*
1 Институт биологии гена РАН, 
119334 Москва, Россия; электронная почта: golovstein@gmail.com; aleksey.a.gavrilov@gmail.com
2 Технион – Израильский технологический институт, 3525433 Хайфа, Израиль
Поступила в редакцию 14.10.2023
После доработки 19.02.2024
Принята к публикации 23.02.2024
Точная репликация и разделение длинных линейных молекул геномной ДНК связаны с преодолением ряда чисто механических трудностей. SMC-Комплексы являются ключевыми компонентами 
клеточной машинерии, обеспечивающей декатенацию сестринских хромосом, а также компактизацию геномной ДНК во время деления. Один из базовых эукариотических SMC-комплексов, 
когезин, имеет типичную для этой группы кольцевую структуру с межсубъединичной порой, 
сквозь которую могут быть продеты нити ДНК. На способности когезина к такому топологическому надеванию на ДНК основано участие комплекса в пострепликативном сцеплении сестринских хроматид – когезии. Сравнительно недавно стало ясно, что когезин, так же как и другие 
SMC-комплексы, является моторным белком, своеобразное движение которого по молекуле ДНК 
ведет к выпетливанию ДНК (процесс, получивший название «экструзия»). Экструзия обеспечивает выполнение функций когезина за пределами когезии, однако молекулярный механизм 
процесса остается загадкой. В этом обзоре мы суммировали данные об архитектуре когезина, 
о влиянии связывания и гидролиза ATP на эту архитектуру, а также о ряде альтернативных способов связывания комплекса с ДНК. Многие из представленных структурных закономерностей 
в ближайшем будущем, вероятно, станут частью целостной модели, описывающей молекулярный механизм процесса экструзии.
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: SMC-комплексы, когезин, SMC-субъединицы, клейзин, HAWK-субъединицы, 
когезия, топологическое надевание, экструзия ДНК-петель, «ДНК-захват».
DOI: 10.31857/S0320972524040015 EDN: ZGRUGG
ВВЕДЕНИЕ
Когезин – это панэукариотический белковый 
бой, с одной стороны, мультисубъединичную ABCATPазу, а с другой – ДНК-связывающий комплекс, 
не имеющий предпочтений к специфическим 
нуклеотидным последовательностям. Связывание 
и гидролиз ATP сопряжены с конформационными 
изменениями когезина, а также с изменениями 
аффинности разных элементов комплекса к ДНК. 
Повторяющиеся циклы связывания/гидролиза ATP 
приводят к направленному движению комплекса 
вдоль ДНК-нити, таким образом, когезин является 
моторным белком – ДНК-транслоказой.
В клетках эукариотических организмов когезин 
комплекс, относящийся к группе SMC-комплексов (Structural Maintenance of Chromosomes, белок 
структурного поддержания хромосом), участвующий в процессах индивидуализации сестринских 
хроматид, декатенации хромосом, митотической 
и мейотической когезии, создания и поддержания 
специфической укладки ДНК в клетках, репарации двухцепочечных разрывов и стабилизации 
остановленных репликативных вилок [1, 2]. Как и 
другие SMC-комплексы, когезин представляет совыполняет две различные функции: обеспечение 
Принятые сокращения: FRET  (Förster Resonance Energy Transfer)  – анализ ферстеровского переноса энергии; HAWK (HEAT protein Associated With Kleisin) – HEAT-белок, ассоциированный с клейзином; SMC (Structural 
Maintenance of Chromosomes) – белок структурного поддержания хромосом.
* Адресат для корреспонденции.
537

ГОЛОВ, ГАВРИЛОВ
538
а
б
Рис. 1. Когезия сестринских хроматид и экструзия ДНК-петель, осуществляемые SMC-комплексами. а  –  Две 
базовые активности когезина: когезия  (1) и экструзия  (2). б  –  Экструзия, осуществляемая SMC-комплексами, 

и активность ДНК-топоизомераз типа II обеспечивают пострепликативную индивидуализацию сестринских 
геномов во всех клетках, прокариотических и эукариотических
понимания активности моторных белков. В этом 
обзоре мы приведем данные о структуре когезина, 
а также суммируем современные представления 
о его взаимодействиях с ДНК, конформационных 
изменениях и о том, как взаимодействия с ДНК 
и цикл связывания/гидролиза ATP контролируют 
эти конформационные изменения. Данные о биологической роли когезин-зависимой экструзии, а 
также молекулярный механизм этого процесса подробно рассматриваются во втором обзоре серии, 
опубликованном в этом же выпуске журнала [10].
КОЛЬЦЕВОЙ КОРОВЫЙ ТРИМЕР 
КОГЕЗИНОВОГО КОМПЛЕКСА
Все эукариотические геномы кодируют по 
когезии сестринских хроматид и так называемую 
экструзию хроматиновых петель (рис. 1, а). Процесс экструзии начинается с захвата небольшой 
ДНК-петли, после чего ее рост происходит за счет 
процессивного затягивания фланкирующих участков ДНК внутрь [3–6]. В основании растущих петель располагается активный SMC-комплекс, а их 
размер может достигать сотен тысяч пар оснований (рис. 1, а (2)). Экструзионная активность сопряжена с гидролизом ATP и является универсальной 
биохимической активностью всех SMC-комплексов [1]. По всей видимости, экструзия возникла на 
заре клеточной эволюции как способ пострепликативного разделения массивных молекул геномной 
ДНК (рис. 1, б); в этом процессе SMC-комплексы кооперируют с топоизомеразами II типа. Обеспечиваемая когезиновыми кольцами когезия сестринских хроматид (рис. 1, а (1)), по всей вероятности, 
не связана с экструзионной активностью комплекса  [7, 8], хотя для погрузки на ДНК когезиновых 
колец, участвующих в когезии, также необходим 
гидролиз ATP [7, 9].
Информация о структуре белков важна для 
понимания их активности и вдвойне важна для 
крайней мере четыре SMC-комплекса из трех разных классов: две разновидности когезина (митотический и мейотический), конденсин I и SMC5/6-комплекс [3, 4] (таблица). Инвариантной основой 
SMC-комплексов является тример, состоящий из 
двух SMC-субъединиц и одной клейзиновой субъединицы [2, 3, 11]. SMC-Белки [12] и клейзины [13] 
БИОХИМИЯ том 89 вып. 4 2024

СТРУКТУРА КОГЕЗИНОВОГО КОМПЛЕКСА
539
Субъединичный состав панэукариотических SMC-комплексов
Комплекс
Мейотический когезин
Митотический когезин
Конденсин I
SMC5/6-комплекс
Субъединица
ν-SMC
SMC3 (Smc3)
SMC3 (Smc3)
SMC2 (Smc2)
SMC6 (Smc6)
κ-SMC
SMC1 (Smc1)
SMC1α (Smc1)
SMC4 (Smc4)
SMC5 (Smc5)
Клейзин
REC8 (Rec8)
RAD21 (Scc1)
CAP-H (Brn1)
NSE4A/B (Nse4)
HAWKA
PDS5A/B (Pds5)
NIPBL (Scc2) 
и PDS5A/B (Pds5)
CAP-D2 (Ycs4)
–
HAWKB
STAG3 (Scc3)
STAG1/2 (Scc3)
CAP-G (Ycg1)
–
KITEA
–
–
–
NSE5 (Nse5)
KITEB
–
–
–
NSE6 (Nse6)
Примечание. HAWK-Субъединицы присутствуют только в когезинах и конденсинах, в то время как прокариотические SMC-комплексы и SMC5/6-комплекс имеют в своем составе вспомогательные субъединицы, объединяемые в группу KITE-белков [15]. Указаны названия субъединиц человека и названия гомологичных субъединиц Saccharomyces cerevisiae (в скобках).
ложенным приблизительно посредине линейной 
последовательности [17, 19]. Первый из глобулярных доменов носит название головного домена, 
а второй  – петлевого (hinge), внутри последнего 
происходит поворот полипептидной цепи SMCбелка на 180°. Фибриллярная структура, соединяющая два глобулярных домена, представляет собой 
внутримолекулярную антипараллельную суперспираль (coiled-coil), называемую плечевым доменом (arm).
Стабильная димеризация SMC-белков достигапредставляют собой два неродственных белковых 
семейства. Представители разных классов SMCкомплексов разделены сотнями миллионов лет 
эволюции и утратили гомологию в большей части 
аминокислотной последовательности, сохранив 
сходство в пределах коротких функционально 
важных мотивов и общую базовую структуру [14]. 
Тем не менее внутри шести основных подсемейств 
эукариотических SMC-белков (SMC1–6) и трех 
подсемейств эукариотических клейзинов (клейзины  α–γ) наблюдается существенная степень 
консервативности на уровне аминокислотной 
последовательности. Особенно высокая консервативность наблюдается внутри SMC1- и SMC3-подсемейств. Так, например, SMC3 человека и мыши 
фактически идентичны.
В случае когезина (под когезином мы будем 
ется за счет гомотипического взаимодействия между петлевыми доменами [17, 18]. Суперспиральные плечевые домены направлены в одну сторону 
от взаимодействующих петлевых доменов; таким 
образом, димер SMC1–SMC3 при отсутствии ATP 
представляет собой V-образную структуру с димеризованными петлевыми доменами на одном полюсе и парой разобщенных головных доменов – 
на другом [17, 20].
RAD21-Клейзиновая субъединица имеет длину порядка 500–700 а.о. с двумя структурированными доменами на N- и C-концах и протяженной, 
в значительной мере неупорядоченной, областью 
между ними  [13]. N-Концевой домен клейзина 
взаимодействует с областью сочленения головного 
и плечевого доменов SMC3-субъединицы, а C-концевой – с головным доменом SMC1 (рис. 2, б) [21].
Молекулы трех коровых субъединиц когезина 
подразумевать более изученный митотический 
вариант комплекса) пара SMC-белков представлена гетеродимером SMC1 (Smc1)–SMC3 (Smc3)1, а 
клейзиновая субъединица – белком RAD21 (Scc1). 
SMC-Белки – это палочковидные молекулы длиной 
порядка 50  нм с двумя глобулярными доменами 
на концах, соединенными относительно лабильной фибриллярной структурой  (рис. 2, а)  [16–18]. 
Полипептид, состоящий из 1200–1300 а.о., сложен 
вдвое внутри палочковидной структуры SMC-белка так, что один из терминальных глобулярных 
доменов образуется в результате взаимодействия 
N- и C-концов, а другой  – образован непрерывным фрагментом полипептидной цепи, распоза счет устойчивых концевых взаимодействий 
образуют замкнутую кольцевую структуру [17, 22]. 

1 В основном тексте указаны названия белков человека, в скобках (при первом упоминании) – названия гомологичных белков Saccharomyces cerevisiae.
БИОХИМИЯ том 89 вып. 4 2024

ГОЛОВ, ГАВРИЛОВ
540
б
а
в
Рис. 2. Субъединичная структура когезинового комплекса. а – Фолдинг и основные структурные особенности 
SMC-белков. б – Общая структура трехчастного когезинового кольца и взаимодействие с ним HAWK-субъединиц. в – Общая структура крючкообразных HAWK-субъединиц SMC-комплексов
Вытянутая форма каждой из коровых субъединиц 
приводит к тому, что в некоторых конформациях 
когезин обладает пространным топологически замкнутым межсубъединичным компартментом, называемым S-K-кольцом (рис. 3, а). Просвет S-K-кольца, также называемый S-K-компартментом, может 

поддерживать сквозное прохождение глобулярных 
частиц диаметром порядка 10 нм [23, 24]. Показано, 
что через S-K-компартмент могут также проходить 
одна или две ДНК-нити, в этом случае кольцевой 
комплекс оказывается надет на ДНК как бисеринка на нить. В  G2-фазе клеточного цикла за счет 
такого топологического взаимодействия молекул 
когезина с парами сестринских хроматид поддерживается когезия [7].
мены в составе каждого из петлевых доменов разделены небольшим желобом, димеризованные 
петлевые домены выглядят как тороидальная 
структура с вращательной псевдосимметрией второго порядка (рис. 2, б). Небольшой канал внутри 
димера петлевых доменов содержит группу функционально важных положительно заряженных 
аминокислот, которые, как предполагается, могут 
участвовать в электростатических взаимодействиях комплекса с ДНК. Асимметрия в гетеродимере 
SMC-субъединиц когезина позволяет различать 
две поверхности взаимодействия петлевых доменов между собой. Одну из них, более удаленную 
от головных доменов, принято называть северной, 
другую – южной (рис. 2, б).
Петлевые домены SMC-белков представляют 
Плечевой домен каждого из SMC-белков предсобой компактные структуры, состоящие из двух 
(N- и C-концевого) субдоменов α/β-класса, каждый 
из субдоменов имеет в своем составе небольшой 
β-лист  [17, 18]. N-Концевой субдомен взаимодействует с C-концевым субдоменом своего димеризационного партнера с образованием единого 
составного β-листа. Таким образом, два петлевых 
домена в составе димера имеют пару взаимодействующих поверхностей. За счет того, что субдоставляет собой пару антипараллельных суперспирализованных α-спиралей (coiled coil), каждая из 
которых состоит из 300–400 а.о. Суперспираль плечевого домена имеет дефекты, в которых одна или 
обе антипараллельных цепи теряют регулярную 
α-спиральную структуру [19]. Два таких разрыва 
в суперспирали плечевого домена обладают высокой эволюционной консервативностью и, по всей 
вероятности, играют важную роль в активности 
БИОХИМИЯ том 89 вып. 4 2024

СТРУКТУРА КОГЕЗИНОВОГО КОМПЛЕКСА
541
а
б
Рис. 3. Разнообразие конформационных состояний когезина. а – O-, E- и J-конфигурации головных доменов 
когезина и переходы между ними, RAD21-субъединица не показана для ясности рисунка. На пиктограммах 
обозначены S-K-кольцо и субкомпартменты (E-S, E-K и J-K), образуемые при взаимодействии головных доменов между собой. б – Основные конформационные состояния когезина, обнаруженные с помощью микроскопических методов
и вновь устанавливается при связывании новой 
пары молекул  ATP. Таким образом, в отличие от 
взаимодействия петлевых доменов между собой, 
димеризация головных доменов зависит от субстрата и носит динамический характер (рис. 3, а).
С точки зрения структуры ABC-ATPаза головSMC-комплексов. Первый, расположенный около 
середины плечевого домена, чуть ближе к димеру 
петлевых доменов, получил название «локоть» 
(elbow)  (рис. 2, а). Эта область обеспечивает механическую гибкость плечевых доменов: одновременное сгибание локтевых регионов обеих 
SMC-субъединиц комплекса может приводить к 
сближению петлевых доменов с головными доменами  (рис. 3, б). Второй консервативный разрыв 
суперспирали находится вблизи головного домена, на расстоянии примерно 50 а.о., его принято 
называть «суставом» (joint)  (рис. 2, а). «Суставы» 
SMC-субъединиц являются важными хабами взаимодействия с дополнительными субъединицами 
комплекса [25], также они принимают участие в 
движениях головных доменов друг относительно 
друга [26].
Головные домены SMC-белков представляют 
собой ATPазы ABC-типа [16, 27]. Как и другие ABC-белки, когезин способен гидролизовать ATP исключительно при физическом взаимодействии двух 
ATPазных доменов в составе димера  (рис.  3,  а) 
[28, 29]. Головной домен одной из субъединиц 
димера связывает  ATP, а головной домен другой 
необходим для гидролиза связанной молекулы. 
Каждый цикл когезин-зависимого гидролиза ATP 
включает связывание  ATP каждым из головных 
доменов, в результате чего в каждом цикле гидролиза расходуется две молекулы  ATP. Взаимодействие головных доменов SMC-субъединиц прекращается при гидролизе нуклеозидтрифосфата 
ного домена – это глобула, ядром которой является 
незамкнутый β-цилиндр с β-цепями, принадлежащими как N-, так и C-концевой части SMC-белка [9, 
16, 28]. На  одном из полюсов β-цилиндра располагаются две консервативные каталитически 
значимые последовательности: мотив Уокера А 
(также называемый P-петлей или фосфат-связывающей петлей) и мотив Уокера B. Оба этих мотива 
характерны не только для всех представителей 
суперсемейства ABC-ATPаз, но и для более обширной монофилетической группы белков, называемых «NTPазами с P-петлей» (P-loop NTPases) [27]. 
Мотив Уокера  А, расположенный в N-концевой 
части, отвечает за связывание β- и γ-фосфатных 
групп молекулы ATP. Мотив Уокера B расположен 
в С-концевой части и отвечает за координацию 
Mg2+ в активном центре. В  отличие от других 
«NTPаз с P-петлей», для эффективного гидролиза 
фосфатной связи ABC-ATPазами требуется сближение нуклеозидтрифосфата, связанного мотивами Уокера A и B, с остатком серина в составе так 
называемого SGG-мотива. SGG-Мотив также расположен в головном домене, но на сравнительно 
большом расстоянии от ATP-связывающего β-цилиндра, поэтому такое сближение невозможно 

БИОХИМИЯ том 89 вып. 4 2024