Биохимия двигательной деятельности

Часть 1
БИОХИМИЯ ЧЕЛОВЕКА

ВВЕДЕНИЕ

Биохимия изучает химические и физико-химические процессы, протекающие в организме человека и лежащие в основе жизнедеятельности. 
Обычно выделяют три главные задачи, стоящие перед этой 
научной дисциплиной:
● Изучение химического состава организма человека, строения и свойств молекул, из которых он состоит.
● Изучение обмена веществ, т.е. химических превращений,
которым подвергаются входящие в организм молекулы.
● Изучение особенностей химического состава и обменных
процессов в отдельных органах и жидкостях организма (печень, 
почки, кровь, моча).
Биохимия является базовой, фундаментальной дисциплиной, 
создающей необходимые предпосылки для последующего освоения студентами других медико-биологических предметов (физиология, биомеханика, гигиена, спортивная медицина и др.).

Глава 1
СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ БЕЛКОВ

1.1. СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ

По строению белки – это высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот. В состав белковых молекул могут входить десятки, сотни и тысячи остатков 
аминокислот. Однако все белки, независимо от происхождения, 
синтезируются лишь из 20 видов аминокислот. Эти 20 видов аминокислот называются протеиногенными, и их строение можно 
отразить следующей формулой: 

Атом углерода
в α-положении

Радикал

Аминогруппа

Общая часть
молекулы
Карбоксильная
группа

Поскольку аминогруппа у таких аминокислот находится 
в α-положении (у углерода, ближайшего к карбоксильной группе), их называют α-аминокислотами. У всех аминокислот можно выделить общую, одинаковую часть молекулы, содержащую аминную и карбоксильную группы (выделена пунктирной 
рамкой). Другая же часть молекулы, обозначенная как радикал 
(R), у каждой из 20 аминокислот имеет специфическое строение, и аминокислоты отличаются друг от друга только радикалами. 
Некоторые белки содержат помимо 20 приведенных выше аминокислот в очень малых количествах еще другие виды аминокислот, которые называются минорными. Образуются эти аминокислоты из протеиногенных аминокислот после завершения синтеза 
белковых молекул.
В табл. 1 приведены классификация, строение и некоторые 
свойства аминокислот, входящих в белки человека.

Глава 1 
Строение и биологическая роль белков

Таблица 1
Классификация, строение и некоторые свойства аминокислот

№
п/п
Название
аминокислоты
Формула
аминокислоты
Заменимая
или незаменимая1
Суточная
потребность, 
г

1
2
3
4
5

I. Ациклические аминокислоты

Моноаминомонокарбоновые кислоты

1.
Глицин
CH2 – NH2 

COOH

Заменимая
2–4

2.
Аланин
CH3

H – C – NH2

COOH 

Заменимая
2–4

 3.
Серин
CH2OH

H – C – NH2

COOH 

Заменимая
2–4

4.
Цистеин
CH2 – SH

H – C – NH2

    COOH

Заменимая
2–4

5.
Треонин
CH3

Н – C – OH

 H – C – NH2

       COOH 

Незаменимая
2–3

6.
Метионин
CH2 – S – CH3

CH2

H – C – NH2

COOH

Незаменимая
2–4

1 Заменимыми называются аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме. Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и поэтому должны поступать с пищей.

Часть 1. Биохимия человека 
С.С. Михайлов

1
2
3
4
5
7.
Валин
CH3    CH3

CH

H – C – NH2

COOH 

Незаменимая
3–4

8.
Лейцин
CH3    CH3

CH

CH2

H – C – NH2

COOH

Незаменимая
4–6

9.
Изолейцин
 CH3    CH2 – CH3

CH

  H – C – NH2

       COOH

Незаменимая
3–4

Моноаминодикарбоновые кислоты и их амиды

10.
Аспарагиновая 
кислота
     COOH

CH2

H – C – NH2

     COOH 

Заменимая
5–7

11.
Аспарагин
(амид аспарагиновой
кислоты)

CO – NH2 

          CH2

  H – C – NH2

          COOH

Заменимая
2–4

12.
Глутаминовая
кислота
     COOH

CH2

CH2

H – C – NH2

     COOH

Заменимая
10–15

Продолжение табл. 1

Глава 1 
Строение и биологическая роль белков

1
2
3
4
5
13.
Глутамин
(амид
глутаминовой
кислоты)

          CO – NH2

CH2

CH2

   H – C – NH2

     COOH

Заменимая
5–7

Диаминомонокарбоновые кислоты
14.
Лизин
            CH2 – NH2

CH2

CH2 

CH2

H – C – NH2

     COOH 

Незаменимая
3–5

15.
Аргинин
NH2

    C=NH

   NH

CH2

CH2

CH2

H – C – NH2

   COOH 

Незаменимая
только
для детей

5–7

II. Циклические аминокислоты

16.
Фенилаланин
CH2  –

H – C – NH2

COOH

Незаменимая
2–4

17.
Тирозин
(оксифенилаланин)

  CH2 –          – ОН

H – C – NH2

 COOH

Заменимая 
3–4

Продолжение табл. 1

Часть 1. Биохимия человека 
С.С. Михайлов

1
2
3
4
5

18.
Триптофан
CH2 –

H – C – NH2         
NH

COOH      

Незаменимая
0,5–1,0

19.
Гистидин
CH2                  N

H – C – NH2          NH

COOH        

Незаменимая
только
для детей

1–3

20.
Пролин
CH2 

CH2                CH2

CH2          CH–COOH

NH 

Заменимая
4–5

1.2. СТРОЕНИЕ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА

Аминокислоты, соединяясь друг с другом пептидной связью, 
образуют длинные неразветвленные цепи – полипептиды. Пептидная связь возникает при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты 
с выделением воды:

Следует подчеркнуть, что пептидные связи образуются только за счет взаимодействия амино- и карбоксильных групп, обязательно входящих в общую часть белковой молекулы. Амино- 
и карбоксильные группы, находящиеся в радикале некоторых 
аминокислот (см. табл. 1), участия в формировании пептидных 
связей не принимают.

Окончание табл. 1

Глава 1 
Строение и биологическая роль белков

Пептидные связи, являясь ковалентными, обладают высокой 
прочностью, их образуют все аминокислоты.
В состав полипептидов входят десятки, сотни и тысячи остатков аминокислот. У каждого полипептида аминокислотные остатки располагаются в строгой последовательности, закодированной 
в молекулах ДНК.
Таким образом, полипептиды отличаются друг от друга количеством аминокислотных остатков и последовательностью их 
расположения в полипептидных цепях.
В состав белковой молекулы входит один или несколько 
полипептидов. 
Кроме пептидных, в белках обнаруживаются еще дисульфидные связи, которые также являются ковалентными. В образовании таких связей участвуют только аминокислота цистеин. 
В радикале цистеина содержится SH-группа, за счет которой 
остатки цистеина могут соединяться друг с другом:

CH2 – SH              HS – CH2                              CH2 – S – S – CH2

H – C – NH2          +        H – C – NH2    – 2Н     H – C – NH2     H – C – NH2

      COOH                            COOH                           COOH              COOH

Дисульфидной связью являются два атома серы, с помощью 
которых происходит соединение двух остатков молекул цистеина. 
Эту связь еще называют дисульфидным мостиком. (Два остатка 
цистеина, соединенных дисульфидной связью, имеют название 
цистин. Однако цистин не кодируется и не участвует в синтезе 
белковой молекулы. Поэтому цистин не является протеиногенной аминокислотой.)
В молекулах белков дисульфидная связь возникает между 
остатками цистеина, входящими в состав полипептидов.
В одних случаях остатки цистеина находятся в разных участках одного и того же полипептида и обязательно пространственно 
сближены. Благодаря образованию дисульфидной связи, полипептидная цепь приобретает определенную пространственную 
форму.
Дисульфидной связью могут также соединиться остатки цистеина, находящиеся в разных полипептидах, но пространственно сближенные. Образование дисульфидной связи в этом случае 
приводит к объединению полипептидов в общую молекулу.

Часть 1. Биохимия человека 
С.С. Михайлов

По сравнению с пептидной связью дисульфидная связь является менее прочной. Количество дисульфидных связей в молекулах белков намного меньше, чем пептидных.
Наряду с ковалентными связями в молекулах белков могут 
встречаться и слабые нековалентные связи, к которым относятся 
водородные, ионные и другие. Эти химические связи могут возникать между остатками аминокислот, расположенных в разных 
участках одного и того же полипептида и пространственно сближенных. Образование таких связей также способствует формированию пространственной формы белковой молекулы. 

Пространственная форма белковых молекул

Молекула белка является объемным, трехмерным образованием, имеющим определенную пространственную форму. Для удобства рассмотрения пространственного строения молекулы белка 
условно выделяют четыре уровня ее структурной организации.
Первый уровень пространственной организации белковой молекулы называется первичной структурой и представляет собою 
последовательность расположения аминокислот в полипептидных цепях. Фиксируется эта структура прочными пептидными 
связями. Другими словами, первичная структура характеризует 
химическое строение полипептидов, образующих белковую молекулу. Каждый индивидуальный белок имеет уникальную первичную структуру.
Второй уровень пространственной организации – вторичная 
структура описывает пространственную форму полипептидных 
цепей. Например, у многих белков полипептидные цепи имеют 
форму спирали. Фиксируется вторичная структура дисульфидными и различными нековалентными связями.
Третий уровень пространственной организации – третичная 
структура отражает пространственную форму вторичной структуры. Например, вторичная структура в форме спирали, в свою 
очередь, может укладываться в пространстве в виде глобулы, 
т.е. имеет шаровидную или яйцевидную форму. Стабилизируется 
третичная структура слабыми нековалентными связами, а также 
дисульфидными связями и поэтому является самой неустойчивой структурой.
Пространственная форма всей белковой молекулы получила название конформация. Поскольку в молекуле белка наряду 
с прочными ковалентными связями имеются еще менее прочные связи (дисульфидные, нековалентные), то его конформация 
характеризуется нестабильностью и может легко изменяться.