Варианты индивидуальных заданий по биологической химии: методическая разработка

Российский государственный педагогический университет 

им. А. И. Герцена 

 

 

 
 
 
 
 
 

И. Е. Ефремова,  Т. А. Новикова, 

Е. С. Остроглядов 

 
 
 

ВАРИАНТЫ ИНДИВИДУАЛЬНЫХ ЗАДАНИЙ 

ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ 

 

Методическая разработка 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Санкт-Петербург 

Издательство РГПУ им. А. И. Герцена 

2020 

УДК 577.1
ББК 28.072

E 90

Печатается по решению кафедры органической 
химии РГПУ им. А. И. Герцена

Рецензенты:  д-р хим. наук, проф. Н. А. Анисимова (РГПУ им. А. И. Герцена) 
канд. хим. наук, доцент Т. П. Ефимова (РГПУ им. А. И. Герцена) 

Ефремова И. Е., Новикова Т. А., Остроглядов Е. С. 

E 90
Варианты индивидуальных заданий по биологической химии: методическая разработка.— СПб.: Изд-во РГПУ им. А. И. Герцена, 2020. — 103 с.

ISBN 978–5–8064–2967–5 

Методическая разработка предназначена для самостоятельной работы обучающихся, 
изучающих дисциплины «Биологическая химия», «Химические основы биологических процессов», «Химические основы жизни». Разработка содержит варианты индивидуальных заданий по основным темам этих дисциплин. Выполнение индивидуальных заданий позволит 
обучающимся успешно овладеть теоретическим материалом курса биологической химии. 
Решение задач и упражнений расширит кругозор обучающихся, будет способствовать развитию у них представлений о генетической связи между биологической и органической химией 
и смежными дисциплинами.  

ISBN 978–5–8064–2967–5 

УДК 577.1
ББК 28.072

© И. Е. Ефремова, Т. А. Новикова,

Е. С. Остроглядов, 2020

© О. В. Гирдова, оформление обложки, 2020
© Издательство РГПУ им. А. И. Герцена, 2020

ОГЛАВЛЕНИЕ 

 
 
 
 

Требования к оформлению индивидуальных заданий ................................................. 4 

Тема I. Аминокислотный состав белков ..................................................................... 5 

Тема II. Пептиды .......................................................................................................... 15 

Тема III. Белки .............................................................................................................. 27 

Тема IV. Углеводы. Липиды. Биомембраны ............................................................. 38 

Тема V. Нуклеиновые кислоты .................................................................................. 46 

Тема VI. Витамины ...................................................................................................... 54 

Тема VII. Ферменты .................................................................................................... 62 

Тема VIII. Обмен веществ и энергии. Биологическое окисление .......................... 69 

Тема IX. Обмен углеводов .......................................................................................... 76 

Тема X. Обмен липидов .............................................................................................. 85 

Тема XI. Катаболизм белков и метаболизм белковых аминокислот ...................... 94 

Рекомендуемая литература ..................................................................................... 103 

 
 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Требования к оформлению 

индивидуальных домашних заданий 

 

Ответы на вопросы индивидуальных домашних заданий оформляются 

в отдельной тетради. На обложке тетради должны быть указаны курс, 
группа, вариант задания и фамилия, имя, отчество студента.  

При составлении ответов на вопросы индивидуальных заданий сле
дует учитывать следующие рекомендации. 

 
1. Ответы на вопросы должны быть максимально полными и записа
ны разборчивым почерком. Вклеивание в тетрадь копий текста, рисунков 
или формул не допускается. 

2. В ответах на вопросы необходимо приводить формулы упоминае
мых соединений и полные уравнения или схемы химических реакций.  

3. Уравнения и схемы химических реакций необходимо записывать с 

использованием структурных формул. Использование брутто-формул не 
допускается. Необходимо также указывать условия протекания реакций. 
Под формулами должны быть приведены их названия по систематической 
(IUPAC*), рациональной (заместительной) и (или) тривиальной номенклатурам. 

4. Формулы химических соединений переносить, подобно словам, 

нельзя. 

5. После ответа на вопрос необходимо оставить несколько свобод
ных строк для комментариев и оценки преподавателя. 

6. Ответы на вопросы должны быть расположены и пронумерованы 

строго в том порядке, что и вопросы в данном варианте. 

7. В конце работы надо указать, какими учебниками и дополнитель
ными пособиями вы пользовались при её выполнении. 

8. Варианты индивидуальных заданий распределяются преподавате
лем. Выполнение чужого варианта не оценивается. 

9. Выполненные индивидуальные задания необходимо сдать в сроки, 

установленные преподавателем. 

10. Индивидуальные задания, в которых допущены ошибки, возвра
щаются для выполнения работы над ошибками и должны быть сданы на 
проверку повторно. 

 
 

 

* Номенклатура IUPAC или систематическая номенклатура — номенклатура 

химических соединений, предложенная Международным союзом теоретической и 
прикладной химии (от англ. International Union of Pure and Applied Chemistry, IUPAC). 

Т Е М А  I.  АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ 

 
 
 

Определение аминокислот. Особенности аминокислот, входящих в 

состав природных белков. Классификация белковых аминокислот. Минорные аминокислоты. Оптическая активность α-аминокислот. Биполярное строение аминокислот. Изоэлектрическая точка аминокислот. Поведение аминокислот в электрическом поле при различных значениях рН 
среды. Химические свойства α-аминокислот. Качественные реакции на 
аминокислоты и их значение. Промышленные способы получения незаменимых аминокислот. Применение аминокислот. 

 

ЗАДАЧИ  И  УПРАЖНЕНИЯ 

 

В а р и а н т  1 

 

1. Напишите формулы природных аминокислот, имеющих при рН 7 

отрицательный заряд. Назовите их всеми известными Вам способами. 

2. Напишите D- и L-формы лейцина, фенилаланина. В каком направ
лении вращают плоскость поляризованного света их растворы? Как можно определить направление вращения плоскополяризованного света? 

3. Напишите в виде биполярных ионов глицин, триптофан. Какое зна
чение рН будет способствовать существованию данных веществ в такой 
форме? 

4. Определите изоэлектрическую точку (рI) глицина, зная, что значе
ние рК при температуре 25°С равны: рК1 = 2.4 и рК2 = 9.7. Какой заряд будет приобретать молекула глицина при рН 3 и рН 12? Ответ подтвердите 
схемами кислотно-основного равновесия. 

5. Смесь глутаминовой кислоты, изолейцина и лизина разделяли ме
тодом электрофореза на бумаге при рН 7. Какое соединение двигалось: 
а) к аноду, б) к катоду, в) оставалось на линии старта. Ответ подтвердите 
схемами кислотно-основного равновесия. 

6. Напишите схемы реакций -аланина с: а) азотистой кислотой; 

б) этиловым спиртом; в) фенилизотиоцианатом; г) 2,4-динитрофторбензолом. Какие химические превращения могут осуществляться по аминогруппе 
данного вещества? 

7. Вычислите объем 0.2 М раствора гидроксида калия, необходимого 

для нейтрализации 200 мл 0.1 М раствора солянокислого глицина. Приведите схему реакции глицина со свежеприготовленным гидроксидом меди (II). 

В а р и а н т  2 

 

1. Напишите формулы протеиногенных аминокислот, в молекулах 

которых присутствуют два хиральных атома углерода. Назовите их всеми 
известными Вам способами. 

2. Приведите проекционные формулы D- и L--аланина и цистеина. 

В какой форме аланин и цистеин содержатся в белках? Дайте определение 
понятию «хиральный центр». 

3. Напишите в биполярной форме формулы аспарагина и валина. Ка
кие свойства аминокислот обусловлены их ионным строением? 

4. Определите рI тирозина (рК1 = 2.20, рК2 = 9.11). Какой заряд 

несет молекула тирозина при рН раствора: а) равном рI; б) больше рI; 
в) меньше рI?  

5. Смесь лизина, глицина и глутаминовой кислоты разделяли мето
дом электрофореза на бумаге при рН 6. В каких позициях от линии старта 
окажутся аминокислоты? Ответ подтвердите схемами кислотно-основного 
равновесия. 

6. Напишите схемы реакций аспарагиновой кислоты с: а) азотистой 

кислотой; б) карбобензоксихлоридом; в) фенилизотиоцианатом; г) 2,4-динитрофторбензолом. Какие химические превращения могут осуществляться по карбоксильным группам данного вещества? 

7. Приведите химизм реакций -аланина с нингидрином и свежепри
готовленным раствором гидроксида меди (II). Будет ли вступать в аналогичные превращения -аланин? 

 

В а р и а н т  3 

 

1. Приведите примеры минорных белковых аминокислот (не менее 

трёх). Назовите их всеми известными Вам способами. 

2. Напишите проекционные формулы D- и L-глутаминовой кислоты 

и тирозина. Отметьте, какие из них содержится в белках. Какие типы изомерии характерны для аминокислот? 

3. Приведите формулы аспарагиновой кислоты и аспарагина в виде 

биполярных ионов. Какое значение рН будет способствовать существованию данных веществ в такой форме? 

4. Определите изоэлектрическую точку (рI) изолейцина, если рК1 = 2.36, 

а рК2 = 9.68. Какой заряд несет молекула изолейцина при рН раствора: 
а) равном рI; б) больше рI; в) меньше рI? 

5. Смесь аминокислот аланина, аспарагиновой кислоты и лизина 

разделяли методом электрофореза на бумаге при рН 6. Какие из указанных аминокислот будут перемещаться к катоду, к аноду или останутся 
на линии старта? Ответ подтвердите схемами кислотно-основного равновесия. 

6. Напишите схемы реакций валина с: а) этиловым спиртом; 

б) фенилизотиоцианатом; в) хлористым ацетилом; г) дансилхлоридом. Какие из указанных химических превращений используются для определения аминокислотной последовательности пептидов? 

7. Приведите схему реакции комплексообразования гистидина. 

Напишите схему реакции, с помощью которой гистидин можно отличить 
от других белковых аминокислот.  

 

В а р и а н т  4 

 

1. Напишите формулы белковых аминокислот, в составе которых 

присутствуют амидные группы. Назовите их всеми известными Вам способами. 

2. Напишите формулы D- и L-изомеров гистидина и триптофана. 

Какие из них встречаются в белках? Дайте определение понятию «асимметрический атом углерода». 

3. Напишите в биполярной форме формулы пролина и цистеина. 

Какое значение рН будет способствовать существованию данных веществ 
в такой форме? 

4. В какой области — кислой, щелочной или нейтральной — будет 

находиться изоэлектрическая точка лизина и почему? Какой заряд будет 
иметь лизин при рН 7? Ответ подтвердите схемами кислотно-основного 
равновесия. 

5. Смесь валина, глутаминовой кислоты и аргинина разделяли мето
дом электрофореза на бумаге при рН 6.0. Какие из указанных аминокислот будут перемещаться к катоду, аноду или останутся на линии старта? 
Ответ подтвердите схемами кислотно-основного равновесия. 

6. Напишите схемы реакций метионина с: а) формальдегидом; 

б) карбобензоксихлоридом; в) нингидрином; г) литийалюминийгидридом. 
Какие химические превращения могут осуществляться по аминогруппе 
данного вещества? 

7. В четырёх пробирках имеются: вода, водные растворы пролина, 

аргинина и триптофана. Приведите схемы реакций, с помощью которых 
их можно различить. 

В а р и а н т  5 

 

1. Напишите формулы природных аминокислот, в радикалах кото
рых присутствует гидроксигруппа. Назовите их всеми известными Вам 
способами. 

2. Напишите формулы пространственных изомеров лизина и треони
на. Укажите среди них пары энантиомеров и диастереомеров. Какие из 
них встречаются в белках? Дайте определение понятию «рацемат». 

3. Напишите в биполярной форме формулы фенилаланина и трипто
фана. Какие данные свидетельствуют об ионном строении -аминокислот? 

4. Определите изоэлектрическую точку (рI) метионина, зная, что 

рК1 = 2.28, а рК2 = 9.21. Какой заряд несет молекула метионина при рН 
раствора: а) равном рI; б) больше рI; в) меньше рI? 

5. При разделении методом электрофореза на бумаге при рН 6.3 сме
си глутаминовой кислоты, аргинина и пролина, в каких позициях от линии 
старта окажутся перечисленные аминокислоты? Ответ подтвердите схемами кислотно-основных равновесий. 

6. Напишите схемы реакций лейцина с: а) хлористым ацетилом; 

б) фенилизотиоцианатом; в) 2,4-динитрофторбензолом; г) литий-алюминийгидридом. Какие химические превращения могут осуществляться 
при одновременном участии амино- и карбоксильной групп данного 
вещества? 

7. В четырёх пробирках имеются: вода, водные растворы глицина, 

фенилаланина и цистеина. Приведите схемы качественных реакций, с помощью которых их можно различить. 
 

В а р и а н т  6 

 

1. Приведите формулы белковых аминокислот, имеющих в своем со
ставе гетероцикл. Назовите их всеми известными Вам способами. 

2. Напишите формулы D- и L-изомеров валина и пролина. В какой 

оптически активной форме они содержатся в белках? Какая особенность 
строения молекул делает их оптически активными? 

3. Приведите формулы глутаминовой кислоты и лейцина в виде бипо
лярных ионов. Какие свойства аминокислот обусловлены их ионным 
строением? 

4. Определите изоэлектрическую точку (рI) -аланина, зная что зна
чения рК при температуре 25°С равны: рК1 = 2.34, рК2 = 9.69. Какой заряд 
несет молекула -аланина при рН раствора: а) равном рI; б) больше рI; 
в) меньше рI? 

5. Смесь аминокислот аргинина, триптофана и аспарагиновой разде
ляли методом электрофореза на бумаге при рН 6. В каких позициях от линии старта окажутся данные аминокислоты? Ответ подтвердите схемами 
кислотно-основных равновесий. 

6. Напишите для тирозина схемы реакций с: а) NaNO2 + HCl; б) 2,4
динитрофторбензолом; в) дансилхлоридом; г) фенилизотиоцианатом. Какие химические превращения могут осуществляться по карбоксильной 
группе данного вещества? 

7. Напишите схемы реакций глицина и серина с нингидрином и све
жеприготовленным гидроксидом меди (II). Опишите признаки протекания 
этих реакций. 
 

В а р и а н т  7 

 

1. Приведите примеры аминокислот, встречающихся в живом орга
низме, но не входящие в состав белков. Назовите их всеми известными 
Вам способами. 

2. Напишите формулы D- и L-изомеров фенилаланина и аргинина. 

Отметьте, в какой форме они встречаются в составе белков. Что является 
причиной оптической активности -аминокислот? Какая аминокислота не 
имеет оптических изомеров и почему? 

3. Приведите формулы изолейцина и метионина в виде биполярных 

ионов. Какое влияние оказывает ионное строение аминокислот на их физические свойства? 

4. Определите рI триптофана (рК1 = 2.38, рК2 = 9.39). Какой заряд 

несет молекула триптофана при рН раствора: а) равном рI; б) больше рI; 
в) меньше рI? 

5. Укажите направление миграции — к катоду, к аноду, остаются на 

линии старта — следующих аминокислот в процессе их электрофореза на 
бумаге при рН 6: серин, лизин и глутаминовая кислота. Ответ подтвердите 
схемами кислотно-основных равновесий. 

6. Приведите примеры реакций, протекающих с участием одновре
менно NH2- и СООН-групп (на примере валина). 

7. Приведите химизм реакции нингидрина с пролином и лейцином. 

Какую окраску имеют продукты этих реакций? 
 

В а р и а н т  8 

 

1. Напишите формулы природных аминокислот, имеющих при рН 7 

положительный заряд. Назовите их всеми известными Вам способами. 

2. Напишите формулы D- и L-изомеров цистеина и фенилаланина. 

Отметьте, в какой форме они встречаются в составе белков. Дайте определение оптическим изомерам. 

3. Напишите в биполярной форме формулы метионина, треонина. Ка
кое значение рН будет способствовать существованию данных веществ в 
такой форме? 

4. Какой заряд имеют молекулы лизина и глутаминовой кислоты при 

рН 9.74? Проиллюстрируйте ответ схемами кислотно-основных равновесий. 

5. При разделении смеси изолейцина, аргинина и аспарагиновой 

кислоты методом электрофореза при рН 6, какое соединение двигалось: 
а) к аноду; б) к катоду; в) или осталось на линии старта. Ответ подтвердите схемами кислотно-основных равновесий. 

6. Напишите схемы реакций валина с: а) карбобензоксихлоридом; 

б) фенилизотиоционатом; в) нингидрином; г) литийалюминийгидридом. 
Какие химические превращения могут осуществляться по аминогруппе 
данного вещества? 

7. Аргинин содержит 19.17% азота. Вычислите молекулярную массу 

аргинина, если известно, что в его молекуле содержится четыре атома азота. Приведите схемы качественных реакций на аргинин. 
 

В а р и а н т  9 

 

1. Напишите формулы незаменимых для человека белковых амино
кислот. Назовите их всеми известными Вам способами. 

2. Изобразите D- и L-формы лейцина, серина. Отметьте, в какой 

форме они встречаются в составе белков. Дайте определение понятию 
«энантиомер». 

3. Приведите формулы аргинина и изолейцина в виде цвиттер-ионов. 

Какие свойства аминокислот обусловлены их ионным строением? 

4. Определите изоэлектрическую точку (рI) валина, зная, что рК1 = 2.32, 

а рК2 = 9.62. Какой заряд несет молекула валина при рН раствора: 
а) равному рI; б) больше рI; в) меньше рI? 

5. Смесь аминокислот, содержащая аланин, аспарагиновую кислоту и 

лизин, была фракционирована методом электрофореза на бумаге при рН 6. 
Какие аминокислоты будут передвигаться к катоду, к аноду или останутся 
на линии старта. Ответ подтвердите схемами кислотно-основных равновесий. 

6. Напишите схемы реакций фенилаланина с: а) азотистой кислотой; 

б) фенилизотиоцианатом; в) дансилхлоридом; г) бензиловым спиртом. Какие химические превращения могут осуществляться по карбоксильной 
группе данного вещества?