Биологическая химия

УДК 577.1(075.8)
ББК 28.072я73
 
Ч-65

Р е ц е н з е н т ы: кафедра биохимии Белорусского государственного университета (кандидат биологических наук, доцент Н.М. Орёл, заведующий кафедрой кандидат биологических наук, доцент И.В. Семак); 
заведующий кафедрой химии Белорусского государственного педагогического университета имени Максима Танка доктор биологических наук, профессор В.Н. Никандров

Все права на данное издание защищены. Воспроизведение всей книги или любой ее части не может 
быть осуществлено без разрешения издательства.

 
Чиркин, А. А.
Ч-65  
Биологическая химия : учебник / А. А. Чиркин, Е. О. Данченко. – 
Минск : Вышэйшая школа, 2017. – 431 с. : ил.
ISBN 978-985-06-2383-6.

Изложены новейшие достижения в биохимии белков, углеводов, липидов, нуклеиновых 
кислот, витаминов, минеральных веществ и воды, а также ряда органов и тканей. Особое 
внимание уделено современным методам биохимических исследований, проблемам статической, динамической и функциональной биологической химии. 
Для студентов, магистрантов и аспирантов биологических специальностей. Может быть 
полезен учителям биологии и химии, молекулярным биологам и экологам. 

УДК 577.1(075.8)
ББК 28.072я73

ISBN 978-985-06-2383-6 
 Чиркин А.А., Данченко Е.О., 2017
 
 Оформление. УП «Издательство “Вышэйшая школа”», 2017

ПРЕДИСЛОВИЕ

Изучение биологической химии является необходимым компонентом фундаментально ориентированной подготовки 
специалистов биологического профиля. 
В предлагаемом учебнике скоординировано изложение фундаментальных и прикладных вопросов биологической химии. 
Учебник написан в соответствии с действующими типовыми учебными программами для студентов высших учебных заведений биологического профиля на основе учебного пособия «Биохимия», включенного в ряде учебных программ в списки 
обязательной литературы. Излагаемый 
материал сгруппирован в 18 глав.
В главе 1 изложены вводные понятия 
дисциплины и достижения ученых, внесших 
весомый вклад в биологическую химию 
за последние 50 лет. В главе 2 суммированы характеристики белков и аминокислот 
параллельно с описанием совре менных 
методов исследования этих со единений. 
В главе 3 представлены данные о структурно-функциональной организации белков, их специфичности и самосборке, протеомике. Глава 4 содержит материалы 
о структурной организации ферментов, 
механизмах ферментативного катализа, 
классификации и регуляции функционирования ферментов. Главы 5, 6 и 7 посвящены изложению материала о строении 
и функциях нуклеиновых кислот, углеводов и липидов, соответственно. Совместно с липидами рассмотрены современные 
представления о строении мембран. В главе 8 приведены общие данные об обмене 
веществ и энергии. Главы 9 и 10 посвящены вопросам биологического окисления 
и биохимических превращений в общем 
пути катаболизма. В главах 11–12 даны 
современные представления об обмене 
углеводов и механизмах фотосинтеза. 
В главах 13–14 изложена информация об 

обмене липидов и азотсодержащих соединений (обмен аминокислот, нуклеотидов 
и обезвреживание аммиака). В главе 15 
рассмотрены матричные синтезы и особенности их анализа. Уделено внимание современным методам использования этих 
процессов в молекулярной биологии и молекулярной биотехнологии. В главе 16 
рассматриваются вопросы регуляции клеточного метаболизма витаминами, в гла - 
ве 17 – вопросы регуляции обмена веществ 
в организме сигнальными молекулами, 
в частности гормонами. В главе 18 рассмотрены вопросы взаимосвязи в обмене 
веществ с учетом биохимических особенностей органов и тканей.
При написании книги авторы придерживались правила сокращенного обозначения нуклеотидов и других биологически 
важных молекул в русской транскрипции 
(НАД, ФАД, АТФ, КоА). Главы хорошо 
иллюстрированы. Каждая из них завершается разделом «Задачи, примеры решения 
и вопросы» (более 137 задач). В книге использован сравнительно-эволюционый 
принцип изложения, обсуждены общие 
черты и отличия основных биохимических 
процессов у бактерий, растений и животных. В некоторых главах приведены краткие филогенетические справки, позволяющие глубже понимать биохимические 
процессы филогенеза. Излагаются также 
крайне актуальные в настоящее время 
экологические аспекты биохимических 
проблем.
При написании учебника использован 
многолетний опыт чтения лекционных 
курсов по биохимии для студентов первой 
и второй ступеней высшего образования 
биологического факультета Витебского 
 государственного университета имени 
П.М. Машерова. В различных главах учебника отражены достижения современной 

3

биологической химии и молекулярной 
биологии, включая разработки белорусской школы биохимиков. Важную роль 
в подготовке рукописи учебника сыграли 
доброже лательные и профессиональные 
советы  профессора И.Б. Заводника, профессора А.А. Ма карчикова, профессора 
В.К. Кухты, профессора В.В. Лелевича, доктора биологических наук Л.И. Надоль ник, 
доцента И.В. Семака, доцента С.Б. Бокутя.
Авторы искренне признательны за тщательный анализ рукописи и рекомендации 
по ее оптимизации коллективу кафедры 
биохимии Белорусского государственного 
университета и официальному рецензенту

доценту Н.М. Орёл, а также заведующему 
кафедрой химии Белорусского государственного педагогического универ ситета 
име ни Максима Танка профессору В.Н. Ни кандрову.
Авторы надеются, что предлагаемый 
учебник займет свое место в системе биохимического образования студентов первой и второй ступеней биологического 
профиля и будет полезен учителям биологии и химии, а также биологам, экологам 
и молекулярным биологам при решении 
профессиональных задач.
Все замечания и предложения будут 
с благодарностью приняты.

Авторы

Глава 1

Общие представления 
о биологической химии

Фундаментальные законы физики и химии определяют существование как неживой, так и живой материи. Для объяснения жизни обычно используют языки 
биофизики и биохимии.
Биологическая химия (биохимия) – 
это наука, которая изучает химическую 
природу веществ, входящих в состав живых организмов, их превращения, связь 
этих превращений с функциональными 
проявлениями жизни.
Биохимия исследует химию живой природы в широком диапазоне от бактерий до 
позвоночных и человека, а также молекулярные основы взаимодействия живых 
объектов с физическими (например, излучения), химическими (например, ксенобиотики) или биологическими (например, 
вирусы) факторами экосистем. Несмотря 
на определенные, порой принципиальные 
различия в химическом составе и обмене 
веществ тех или иных видов живых организмов, существует биохимическое единство всех форм жизни. Поэтому биохимия 
явилась родоначальницей молекулярной 
биологии и целого спектра наук в зависимости от объекта исследований: биохи- 
мии микроорганизмов, биохимии простейших, биохимии растений, биохимии 
 животных, биохимии человека. В связи 
с практической направленностью выделились техническая биохимия (молекулярные 
основы хлебопечения, сыроварения, виноделия и пр.); медицинская биохимия (биохимические процессы в организме человека в норме и при патологии), экологическая биохимия (химические основы жиз
недеятельности организмов в биогео- 
ценозах) и др. К наукам фундаментальной 
направленности относят эволюционную 
биохимию (эволюция обмена веществ 
в рамках эволюции живых организмов), 
квантовую биохимию (квантово-физические характеристики метаболитов и их 
превращений в живом организме), энзимологию (структуру, свойства и механизм 
действия ферментов) и др.
Основные разделы и направления 
в био химии. Биохимию целесообразно 
познавать в последовательности, соответствующей ее трем основным разделам:
 • статическая биохимия – изучение 
химической природы живых существ;
 • динамическая биохимия – изучение 
превращений химических веществ в организме (метаболизм);
 • функциональная биохимия – изучение роли превращений химических веществ в проявлениях функций клеток, 
тканей, органов, организма.
Место биохимии в подготовке биоло - 
га: биохимия базируется на биофизике, 
неорганиче ской, физической и коллоидной 
химии, биоорганической химии и биологии; биохимия тесно связана с гистологией (цитология, цитохимия), микробиологией, вирусологией, генетикой, экологией; 
на основе биохимии формируются представления о молекулярных основах жизнедеятельности живых организмов пяти 
царств (бактерии, протисты, грибы, растения и животные).
Биохимия ХХI в. использует достижения клеточной биологии, генетики и со

временные технологии физики для понимания механизмов передачи генетической информации, экспрессии генов 
и межмолекулярных взаимодействий. 
Биохимия – это наука, связанная с экспериментом, поэтому биохимические открытия всегда зависели от совершенствования методов биохимических исследований. Однако в настоящее время, когда 
технически возможно одновременно определять в биологических жидкостях десятки тысяч метаболитов, а в образцах тканей – тысячи генов, в биохимии стали 
широко применяться методы биоинформатики и биохимические исследования in 
silico на основе компьютерных технологий.
Биохимические признаки живой материи.
Выделяют следующие биохимические 
признаки живой материи:

 • способность к метаболизму, т.е. обмену веществ и энергией;
 • сложность, высокий уровень структурно-химической организации живой 
материи. Единицей биологической активности организма считается клетка: молекулы → мембраны, субклеточные органеллы → клетки → ткани → органы → организм (рис. 1.1);
 • изменчивость – способность к самостоятельному реагированию на воздействие окружающей среды изменением 
химического состояния, метаболизма 
и функционирования;
 • способность к точному воспроизведению за счет молекулярных механизмов 
передачи наследственной информации.
В основе перечисленных признаков 
лежат химические превращения веществ. 
В «ковалентной» химии эти превращения 
сопровождаются перераспределением свя
Рис. 1.1. Схематическое изображение основных 
внутриклеточных компарт ментов типичной 
животной клетки

зей между атомами, однако, суммарное 
число связей при этом сохраняется. В биологической химии также действуют правила «ковалентной» химии, но появляется 
комплекс слабых взаимодействий между 
отдельными атомами или группами атомов, которые в растворах непрерывно возникают и исчезают, т.е. количество взаимодействий изменяется. Такие «слабые 
связи» обеспечивают гибкость и лабильность веществ живой материи. Например, 
в биохимии белков важную роль для фор
мирования трехмерной структуры играют 
одна ковалентная дисульфидная связь, 
образованная при окислении двух сближенных в пространстве остатков цистеина 
полипептидной цепи, и три слабых взаимодействия: водородная, ионная связи 
и гидрофобное взаимодействие.
Приступая к изучению биохимии, следует уяснить, что на первое место выходят 
взаимодействия между поверхностями 
молекул, а не между атомами внутри молекулы.

1.1. Вода как необходимый компонент живых систем

Живая материя возникла в водной среде, поэтому вода является обязательным 
компонентом живых существ. Два свойства воды наиболее важны для биологических тканей.
 
f Вода – это полярная молекула. Каждый из двух атомов водорода объединяет 
свой электрон с одним из электронов атома 
кислорода. У атома кислорода имеются еще 
две неподеленные электронные пары, поэтому он несет частично отрицательный 
заряд. Более электроотрицательный атом 
кислорода оттягивает электронную плотность от ядер атомов водорода, что создает в области атомов водорода частично 
положительный заряд. Поэтому электронейтральная молекула воды существует 
как полярный диполь. Напомним зависимость энергии нековалентных взаимодействий от радиуса (дистанции) в различных 
типах взаимодействий: заряд – заряд – 1/r, 
за ряд – диполь – 1/r2, диполь – диполь – 1/r3, 
заряд – индуцированный диполь – 1/r4, 
диполь – индуцированный диполь – 1/r5, 
взаимодействия Ван дер Ваальса – 1/r6, 
водородная связь – длина связи фиксирована.
 
f Вода – высокоструктурированная 
среда. Поскольку расположение электронов вокруг атома кислорода близко к тетраэдрическому, каждая молекула воды 
может образовать водородные связи мак
симально с 4 (точнее 3,4) соседними молекулами воды. Такое взаимодействие 
имеется в структуре льда. Сеть водородных связей поддерживает эту структуру. 
В жидком состоянии часть водородных 
связей разрушается, а оставшиеся поддерживают ажурную (в частности, додекаэдрическую) структуру воды. Благодаря 
динамичности формирования водородных 
связей (время полужизни каждой из них – 
1 ⋅ 10–9 с) вода является текучей жидкостью 
и прекрасным растворителем для полярных молекул.
Любые полярные соединения в воде 
гидратируются (окружаются молекулами 
воды), при этом in vivo молекулы воды 
участвуют в образовании структур биологически важных молекул. Если энергия 
притяжения молекул воды к молекулам 
какого-либо вещества больше, чем энергия 
притяжения между молекулами самого 
вещества, то вещество растворяется в воде. 
По отношению к воде различают гидрофильные вещества, хорошо растворимые 
в воде, и гидрофобные вещества, практически нерастворимые в воде. В молекулах 
гидрофильных веществ преобладают полярные группы (–СООН; –ОН; С = О; –SH; 
–NH2), которые способны устанавливать 
с молекулами воды водородные связи. Гидрофильными свойствами обладают соли, 
кислоты, щелочи, белки, углеводы. Гидрофобные вещества включают неполярные 

молекулы, которые отталкиваются молекулами воды. Молекулы, у которых одна 
часть поверхности является гидрофильной, а другая часть гидрофобной, называют амфифильными. Например, амфифильные фосфолипиды, из которых состоят 
клеточные мембраны, могут благодаря 
взаимодействию с водой формировать липидный бислой.
Процесс взаимодействия заряженных 
макромолекул в водной среде включает 
три этапа: свободная диффузия в растворе 
на большом расстоянии от других молекул; 
сближение макромолекул и их взаимная 
ориентация за счет дальнодействующих 
электростатических взаимодействий с образованием предварительного (диффузионно-столкновительного) комплекса; формирование конформации комплекса для 
реализации биологической функции. Мерой электростатического взаимодействия 
ионов в растворе является ионная сила 
раствора (Iс), равная полусумме произведений молярных концентраций всех 
присутствующих в растворе ионов на квадраты их зарядов:

I
c z
c
i i
i

n
=

=å
1
2

2

1
,

где ci – молярные концентрации отдельных 
ионов (моль/л); zi – заряды ионов.
Когезия – это сцепление молекул физического тела друг с другом под действием сил притяжения. На поверхности жидкости существует поверхностное натяжение – результат действующих между молекулами сил когезии, направленных 
внутрь. Благодаря поверхностному натяжению жидкость стремится принять такую 
форму, чтобы площадь ее поверхности была 
минимальной (в идеале – форму шара). Из 
всех жидкостей самое большое поверхностное натяжение у воды (71,97 дин/см). Значительная когезия и несжимаемость воды 
поддерживают форму клеток и движение 
воды в капиллярных сосудах тканей растений и животных. Многие мелкие организмы извлекают для себя пользу из поверхностного натяжения: оно позволяет 

им удерживаться на воде или скользить по 
ее поверхности.
Подвижность молекул воды объясняется тем, что водородные связи, связывающие соседние молекулы, слабы, что 
и приводит к постоянным столкновениям 
ее молекул в жидкой фазе. Молекулярная 
подвижность воды позволяет осуществляться осмосу (диффузии, направленному 
движению молекул через полупроницаемую мембрану в более концентрированный раствор), необходимому для поглощения и движения воды в живых системах.
Молекулы воды обладают слабо выраженной способностью к обратимой 
 ионизации. При 25 °С только 1 из 10 млн 
молекул воды находится в ионизированном 
состоянии, однако, этого достаточно для 
биологических процессов. Шкала рН – 
способ обозначения истинной концентрации протонов [H+] в любом водном растворе, кислотность которого лежит в интервале между 1,0 М [H+] и 1,0 М [–OH]. 
Термин рН определяется выражением 
рН = lg 1/[H+] = –lg[H+] (буква «р» означает «отрицательный логарифм»). В строго 
нейтральном растворе, в котором концентрация [H+] составляет 1,0 ⋅ 10–7 М, величина рН при 25 °С равна 7. Шкала рН логарифмическая, поэтому если величины 
рН двух растворов различаются на 1 единицу, то это означает, что концентрация 
протонов [H+] в одном из них в 10 раз больше, чем в другом. Например, концентрация 
[H+] в кока-коле (рН 3) примерно в 10 000 
больше, чем в плазме крови (рН 7,4).
Иногда определяют рОН. Соотношение 
рН + рОН = 14. Большинство биологических реакций происходит в диапазоне от 
рН 6,5 до рН 8,0.
Свойства кислот и оснований тесно 
связаны со свойствами воды. Кислоты – 
доноры протонов, основания – акцепторы 
протонов. Донор протона и соответствующий ему акцептор протона образуют 
сопряженную кислотно-основную пару. 
Способность любой кислоты НА отщеплять протон и образовывать сопряженное 
с ней основание А– характеризуется константой равновесия обратимой реакции 

НА ⇌ Н+ + А–, равной К = [Н+][А–] / [НА]. 
Такие константы называют константами 
ионизации или константами диссоциации. 
Величина рКа определяется уравнением 
рКа = lg 1/К = –lg К. Чем легче диссоциирует кислота, тем меньше значения ее рКа.
В процессе титрования слабой кислоты 
(например, аминокислоты аланина, содержащей аминную и карбоксильную 
группы) основанием (например, раствором 
NаОН в соотношении моль основания на 
моль кислоты) происходит переход полностью протонированной формы аланина 
в полностью депротонированную форму. 
Процесс идет в два этапа, каждый из которых напоминает кривую титрования одноосновной кислоты (например, уксусной). 
В средней точке участка кривой 1-й стадии 
титрования происходит отщепление протона от карбоксильной группы, в результате присутствуют эквимолярные концентрации донора (+NH3–CHR–COOH) и акцептора (+NH3–CHR–COO–) протонов. 
Этой средней точке соответствует значение 
рН 2,34, численно равное величине 
рКа = 2,34 титруемой карбоксильной группы. При продолжении титрования достигается участок перегиба с значением 
рН 6,02 (полностью отщеплен протон от 
карбоксильной группы и аланин присутствует в форме биполярного иона (+NH3– 
–CHR–COO–). Это изоэлектрическая точка (рI). На 2-й стадии титрования происходит отщепление протона от +NH3-группы 
аланина. Средняя точка этого участка кривой титрования соответствует эквимолярным концентрациям ионов (+NH3–CHR– 
–COO–) и (NH2–CHR–COO–). Значение рН 
и рКа аминной группы – 9,69. Титрование 
завершается при рН 12, когда остается 
только ион NH2–CHR–COO–.
Изоэлектрическая точка представляет 
собой среднее арифметическое двух величин рКа: рI = 1/2(рКа1 + рКа2). Для аланина: рI = 1/2(2,34 + 9,69) = 6,02. Аланин относится к молекулам амфолитам, поскольку он содержит две функциональные 
группы с кислым и щелочным значениями 
рКа. При любом значении рН > рI аланин 

имеет отрицательный заряд и в электрическом поле будет двигаться к аноду (+). 
При любом значении рН < рI аланин имеет положительный заряд и в электрическом 
поле будет двигаться к катоду (–). Степень 
диссоциации карбоксильной группы аланина (рКа 2,34) в 100 раз выше степени 
диссоциации карбоксильной группы уксусной кислоты (рКа 4,76). Молекулы, 
содержащие десятки и сотни способных 
к диссоциации функциональных групп, 
называют полиамфолитами. Например, 
молекула гемоглобина человека на поверхности содержит 148 способных к ионизации функциональных групп, и рI гемоглобина составляет 6,85. Для определения рI 
полиамфолитов используют методы электрофореза и изоэлектрофокусирования.
Для внутренней среды живых объектов 
важны буферы, которые представляют собой водные системы, способные препятствовать изменению их рН при добавлении 
небольшого количества кислоты (Н+) или 
основания (–ОН). Буферная система состоит из слабой кислоты (донор протона) 
и сопряженного с ней основания (акцептор 
протона). Для каждой сопряженной кислотно-основной пары характерна своя область рН, в которой она может служить 
эффективной буферной системой. Обычно 
сопряженные кислотно-основные пары 
служат эффективными буферами при тех 
значениях рН, при которых соединения, 
играющие роль доноров протонов, ионизированы на 25–75%.
Количественное соотношение между 
величиной рН, способностью смеси слабой кислоты и сопряженного с ней основания функционировать в качестве буферной системы и величиной рКа этой слабой 
кислоты может быть охарактеризовано 
уравнением Хендерсона – Хассельбаха:

рН = рКа + lg [акцептор  
протонов] / [донор протонов].

Вода является реагентом во многих 
химических реакциях. Например, гидролитическое расщепление белков, углеводов, жиров, нуклеиновых кислот,