Биологическая химия

Минск
«Вышэйшая школа»

Утверждено
Министерством образования 
Республики Беларусь
в качестве учебника
для студентов учреждений 
высшего образования
по медицинским специальностям 

 

Áèîëîãè÷åñêàÿ

Под редакцией А.Д. Тагановича

2е издание, исправленное

УДК 577.1(075.8)
ББК 28.072я73
 
Б63

Авторы: А.Д. Таганович, Э.И. Олецкий, Н.Ю. Коневалова, В.В. Лелевич

Рецензенты: кафедра биохимии Гомельского государственного медицинского университета (А.И. Грицук); заведующий кафедрой биохимии БГУ 
кандидат биологических наук, доцент И.В. Семак

Все права на данное издание защищены. Воспроизведение всей книги 
или любой ее части не может быть осуществлено без разрешения издате льства

Биологическая химия : учебник / А. Д. Таганович [и др.] ;
Б63  под общ. ред. А. Д. Тагановича. 2-е изд., исправленное. – 
Минск : Вышэйшая школа, 2016. –  671 с. : ил.
 
 
ISBN 978-985-06-2703-2.

Современным языком изложены основные темы биологической 
химии: химия аминокислот, пептидов, белков и ферментов, углеводов, 
липидов, гормонов, витаминов. Уделено внимание тканевому дыханию, метаболизму, обмену веществ. Подробно рассмотрена биохимия 
питания, крови, печени. Материал хорошо иллюстрирован, изложен 
последовательно и доступно.
Предыдущее издание вышло в 2013 г.
Для студентов учреждений высшего образования по медицинским 
специальностям. Может быть полезен магистрантам и преподавателям, читающим одноименный курс.

УДК 577.1(075.8) 
ББК 28.072я73

ISBN 978-985-06-2703-2 
© Оформление. УП «Издательство
 
“Вы шэйшая школа”», 2016

ÎÒ ÀÂÒÎÐÎÂ

В основе процессов жизнедеятельности клеток лежат молекулярные процессы. Изучением таких процессов занимается биологическая химия. Достигнуты огромные успехи в изучении химического состава живых организмов и природы химических процессов, происходящих как в целостном организме, так и в изолированных органах и тканях на клеточном, 
субклеточном и молекулярном уровнях. Созданы предпосылки для понимания молекулярных основ многих патологических процессов. 
Биохимия относится к числу дисциплин, которые быстро 
развиваются. Последние два-три десятилетия ознаменовались 
рядом выдающихся открытий в биологической химии и в некоторых ее разделах: энзимологии, биохимической генетике, молекулярной биологии, биоэнергетике и других, выдвинувших 
ее в разряд фундаментальных научных дисциплин и сделавших 
биохимию мощным орудием решения многих важных проблем 
биологии и медицины. Многие новые открытия довольно быстро находят применение в практической деятельности, в частности в лабораторной диагностике ряда заболеваний. 
Несомненно, подготовка высококвалифицированных врачей невозможна без овладения закономерностями и основополагающими принципами биологической химии, а быстрое 
развитие науки требует постоянного обновления и учебных 
пособий, используемых в изучении биологической химии. 
Именно этой цели служит издание  данного учебника по биохимии. Он предназначен в первую очередь для студентов медицинских институтов и по структуре и содержанию соответствует программе по курсу биохимии, утвержденной Министерством здравоохранения Республики Беларусь, а участие 
в его создании ведущих специалистов медицинских вузов будет способствовать еще более глубокой унификации в преподавании курса биологической химии в медицинских вузах нашей страны.
В структуру учебника входят основные разделы курса биохимии.
Статическая биохимия знакомит со строением и свойствами важнейших молекул клеток – аминокислот, белков, нуклеотидов, нуклеиновых кислот, липидов, углеводов и витаминов.

Динамическая биохимия исследует механизмы метаболизма основных молекул клеток.
Биохимия регуляции и интеграции метаболизма отражает 
взаимоотношения между разными молекулами и их метаболитами в едином внутриклеточном метаболизме.
 Кроме того, в учебник включены главы, отражающие особенности метаболизма клеток специализированных тканей. 
Хорошим дополнением служит глава, посвященная данным 
лабораторных исследований и их интерпретации.
Каждая глава начинается с краткого ее содержания, которое одновременно содержит толкование терминов, используемых в данной главе.
Клинико-лабораторное значение материала главы показывает студенту роль приводимой информации в его общемедицинской подготовке. Во многих главах также приводятся примеры заболеваний, в основе которых лежат нарушения метаболических процессов.
Схемы процессов, рисунки и таблицы, приводимые в учебнике, должны послужить более глубокому пониманию изучаемого материала.
Авторы будут весьма признательны за критические замечания, полезные советы и пожелания по содержанию данного 
учебника.

ÃËÀÂÀ 1

ÁÈÎÕÈÌÈß ÀÌÈÍÎÊÈÑËÎÒ, ÏÅÏÒÈÄÎÂ, ÁÅËÊÎÂ

Êðàòêîå ñîäåðæàíèå ãëàâû

Биохимическая индивидуальность организмов обеспечивается особенностями качественного и количественного набора белков, характерных для их клеток и тканей.
Основные проявления жизни – результат функций белковых молекул. Химические реакции катализируются ферментами, структуры клеток формируются при участии белков. Перемещение клеток обеспечивается сократительными 
белками, транспорт многих веществ – результат работы 
специальных транспортных белков, защита от проникновения или появления «чужих» молекул и регуляция процессов 
жизнедеятельности – все это обеспечивается белками.
Классификация аминокислот. Белки построены из 
ами нокислот, соединенных пептидными связями. Основные 
свойства белков обусловлены свойствами аминокислот. Самая подробная классификация аминокислот использует 
особенности химического строения радикала аминокислоты. Однако аминокислоты можно классифицировать по их 
отношению к синтезу белков (протеиногенные и непротеиногенные), полярности их радикалов (полярные и неполярные), кислотно-основным характеристикам (кислые, основные или нейтральные) и т.д.
Физико-химические свойства аминокислот определяются их строением. Общие свойства обусловлены α-углеродным атомом; амино- и карбоксильной группами – амфотерность, оптическая активность, ряд химических реакций, нашедших применение в лабораторной практике и 
 использующихся во внутриклеточном обмене. Специфические свойства связаны с радикалом аминокислоты.
Биологические функции пептидов. Пептиды – небольшие молекулы с молекулярной массой до 5–6 кД. Они широко используются в организме в качестве регуляторов активности ферментов, медиаторов в проведении нервных 
импульсов, гормонов.

Белки – большие молекулы, содержащие свыше 80 аминокислот. Для более глубокого понимания структуры таких 
длинных полимеров предложено выделить четыре уровня 
структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белковой молекулы.
Изопротеины. Различные условия в разных клетках 
привели в процессе эволюции к возникновению белков, которые выполняют одинаковые функции несмотря на различия их строения. Такие белки назвали изопротеинами.
Белок-лигандные взаимодействия. Любое вещество, 
специфически взаимодействующее с белком, получило название лиганд. Взаимодействие с лигандами – основной 
путь функциональной активности белков.
Физико-химические свойства белков определяются 
свойствами аминокислот, из которых они построены. Полярные группы аминокислот придают заряд белковой молекуле и способность формировать гидратные оболочки, что 
позволяет белкам растворяться в воде. Неполярные группы 
способствуют образованию пространственной структуры 
белков. Как амфотерные соединения они участвуют в регуляции рН.
Методы выделения и очистки белков: высаливание, 
электрофорез, хроматография, количественный анализ.
Классификация белков основывается на их функциях 
(ферменты, сократительные, транспортные, регуляторные 
и т.д.). Можно классифицировать также по особенностям 
структуры, формы, степени сложности строения молекулы.
Простые и сложные белки. Простой белок состоит 
только из аминокислот, сложный – содержит дополнительные небелковые группы.
Миоглобин и гемоглобин – сравнительный анализ 
структуры и функции этих белков показывает преимущества белков с четвертичной структурной организацией: новые функциональные возможности, экономия генетического 
материала, снижение вероятности возникновения ошибок 
во время синтеза.
Аномальные гемоглобины – это гемоглобины, в структуре которых имеются аминокислотные замены, ведущие 
к нарушению их функции.
Гемоглобинопатии – группа заболеваний, вызванных 
нарушениями синтеза белкового компонента гемоглобина 
при нормальной структуре гема.

Клинико-лабораторное значение. Белки составляют основную часть органических веществ организма животных и человека, являются типичным материалом, связанным с понятием 
«живое». Построенные из аминокислот, белки формируют 
сложные пространственные структуры, способные к значительным конформационным изменениям, что позволяет  активно регулировать их функции. Десять аминокислот, входящих в состав 
белков, не образуются в организме, что предъявляет особые требования к белковому питанию. Пептиды в организме животных 
и человека выполняют важные регуляторные функции.

Основные проявления жизни – результат функции белков. Белки – наиболее сложные соединения живых систем. 
Не только каждый вид живого, но и каждый орган, каждый 
тип клеток обладает своим специфическим набором белков. 
Наконец, каждый индивидуум отличается от подобных своего 
вида собственным набором белков (биохимическая индивидуальность). Эта индивидуальность поддерживается всеми живущими организмами. При внедрении чужих белков образуются защитные вещества (антитела), которые способны узнавать и связывать чужие белки. Однако имеется и общность 
между определенными белками одного и того же вида, которая позволяет проводить обмен белками (например, переливание крови). Многочисленность белков обусловлена особенностями их строения. Белки чувствительны к внешним воздействиям (температура, pH), что предъявляет особые требования к исследователю, занимающемуся химией белков.
Белки – это высокомолекулярные соединения, построенные 
из аминокислот. В создании белков участвует 20 аминокислот. 
Они связываются между собой в длинные цепи, которые образуют основу белковой молекулы большой молекулярной массы. 
Комбинируя разную последовательность этих аминокислот, 
можно создавать бесчисленное множество белковых молекул.
Белки выполняют такие важные функции в организме, как:
 • каталитическая – свыше 2000 ферментов, биологических 
катализаторов, выделено к настоящему времени. Практически 
все они являются белками. Химические реакции, лежащие 
в основе процессов жизнедеятельности, катализируются ферментами;
 • сократительная – важным признаком живого является 
подвижность. В основе ее лежит сократительная функция белков. Это относится не только к мышечным сокращениям, но и 
к изменениям формы клеток и субклеточных частиц;

• структурная – существуют специальные белки, выполняющие структурную функцию, например главный белок соединительной ткани – коллаген. Структурная функция присуща 
и белкам, выполняющим другие функции;
 • транспортная – белки обладают исключительными возможностями по специфическому связыванию различных соединений, что позволяет им выполнять транспорт веществ 
по крови и в пределах клетки;
 • защитная – как уже указывалось выше, каждый организм 
биохимически индивидуален, поэтому в процессе эволюции 
выработаны механизмы узнавания и связывания «чужих» молекул. Это успешно умеют делать белки (антитела);
 • регуляторная – среди молекул-регуляторов важное место 
занимают регуляторы белковой природы, например гормоны 
гипофиза. Белки участвуют также в регуляции важных констант крови: осмотическое давление, рН и т.д.
Аминокислоты – главные составные части белков. Физико-химические и биологические свойства белков определяются их аминокислотным составом. Поэтому прежде чем познакомится с этими свойствами белков, необходимо подробнее остановится на основных свойствах аминокислот. Аминокислоты – это аминопроизводные класса карбоновых кислот, 
они входят не только в состав белков, многие из них выполняют специальные функции. Поэтому аминокислоты живых организмов можно разделить на протеиногенные (кодируются 
генетическим кодом) и непротеиногенные (не кодируются генетическим кодом). Протеиногенных аминокислот 20. Из них 
19 являются α-аминокислотами, это означает, что аминогруппа у них присоединена к α-углеродному атому той карбоновой кислоты, производным которой они являются. Общая 
формула этих аминокислот выглядит следующим образом:

Только одна аминокислота – пролин не соответствует этой 
общей формуле. Ее относят к иминокислотам. α-Углеродный 
атом аминокислот является асимметричным (исключение составляет аминопроизводное уксусной киcлоты – глицин):

У каждой аминокислоты имеются, как минимум, два оптически активных антипода (рис. 1.1). Природа выбрала для создания белков L-форму, поэтому природные белки построены 
из L-α-аминокислот.

Для классификации аминокислот пользуются физико-химическими свойствами их радикалов. Существуют разные подходы к такой классификации. Большая часть аминокислот – это 
алифатические соединения; две аминокислоты принадлежат 
к ароматическому ряду и две – к гетероциклическому.
Аминокислоты можно разделить по их с в о й с т в а м 
на основные, нейтральные и кислые. Они отличаются числом 
амино- и карбоксильных групп в молекуле. Нейтральные содержат по одной амино- и одной карбоксильной группе. Кислые имеют две карбоксильные и одну аминогруппу, основные – две аминогруппы и одну карбоксильную. Пользуясь таким свойством аминокислот, как полярность, можно разделить их на группу неполярных (гидрофобных) аминокислот 
(аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин, фенилаланин, триптофан), группу полярных (гидрофильных) незаряженных аминокислот (глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин), группу отрицательно заряженных (кислых) аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая 
кислоты) и группу положительно заряженных (основных) аминокислот (аргинин, лизин, гистидин). Более подробная классификация использует химические особенности групп радикалов:
 • собственно алифатические аминокислоты, которые, обладая выраженными гидрофобными свойствами, играют важ
Рис. 1.1. Оптические изомеры аминокислот